ઘર પ્રખ્યાત પ્રોટીન અને શરીરમાં તેમની ભૂમિકા. રુબનર વસ્ત્રો ગુણાંક

પ્રખ્યાત

પ્રોટીન અને શરીરમાં તેમની ભૂમિકા. રુબનર વસ્ત્રો ગુણાંક

પ્રોટીન એ ખોરાકનો આવશ્યક ઘટક છે. પ્રોટીનથી વિપરીત, કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી એ ખોરાકના આવશ્યક ઘટકો નથી. તંદુરસ્ત પુખ્ત વ્યક્તિ દરરોજ લગભગ 100 ગ્રામ પ્રોટીન લે છે. ડાયેટરી પ્રોટીન શરીર માટે નાઇટ્રોજનનો મુખ્ય સ્ત્રોત છે. આર્થિક દ્રષ્ટિએ, પ્રોટીન એ સૌથી મોંઘા ખોરાક ઘટક છે. તેથી, બાયોકેમિસ્ટ્રી અને દવાના ઇતિહાસમાં પોષણમાં પ્રોટીન ધોરણોની સ્થાપના ખૂબ જ મહત્વપૂર્ણ હતી.

કાર્લ વોઇથના પ્રયોગોમાં, આહાર પ્રોટીનના વપરાશ માટેના ધોરણો પ્રથમ સ્થાપિત કરવામાં આવ્યા હતા - 118 ગ્રામ / દિવસ, કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ - 500 ગ્રામ / દિવસ, ચરબી 56 ગ્રામ / દિવસ. M. Rubner એ નિર્ધારિત કરનાર પ્રથમ વ્યક્તિ હતા કે શરીરમાં 75% નાઇટ્રોજન પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. તેણે નાઇટ્રોજન સંતુલનનું સંકલન કર્યું (વ્યક્તિ દરરોજ કેટલું નાઇટ્રોજન ગુમાવે છે અને કેટલું નાઇટ્રોજન ઉમેરાય છે તે નક્કી કરે છે).

પુખ્ત વયના લોકોમાં સ્વસ્થ વ્યક્તિઅવલોકન કર્યું નાઇટ્રોજન સંતુલન - "શૂન્ય નાઇટ્રોજન સંતુલન"(શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની દૈનિક માત્રા શોષાયેલી માત્રાને અનુરૂપ છે).

હકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન(શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની દૈનિક માત્રા શોષાયેલી માત્રા કરતા ઓછી છે). તે માત્ર વધતી જતી શરીરમાં અથવા પ્રોટીન માળખાના પુનઃસંગ્રહ દરમિયાન જોવા મળે છે (ઉદાહરણ તરીકે, ગંભીર બીમારીઓમાંથી પુનઃપ્રાપ્તિ સમયગાળા દરમિયાન અથવા સ્નાયુ સમૂહ બનાવતી વખતે).

નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન(શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની દૈનિક માત્રા શોષાયેલી માત્રા કરતા વધારે છે). તે શરીરમાં પ્રોટીનની ઉણપ સાથે જોવા મળે છે. કારણો: અપૂરતી રકમખોરાકમાં પ્રોટીન; પ્રોટીનના વધતા વિનાશ સાથે રોગો.

બાયોકેમિસ્ટ્રીના ઇતિહાસમાં, પ્રયોગો હાથ ધરવામાં આવ્યા હતા જ્યારે વ્યક્તિને માત્ર કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી ("પ્રોટીન-મુક્ત આહાર") આપવામાં આવતી હતી. આ શરતો હેઠળ, નાઇટ્રોજન સંતુલન માપવામાં આવ્યું હતું. થોડા દિવસો પછી, શરીરમાંથી નાઇટ્રોજનનું વિસર્જન ચોક્કસ મૂલ્ય સુધી ઘટ્યું, અને તે પછી તે લાંબા સમય સુધી સતત સ્તરે જાળવવામાં આવ્યું: વ્યક્તિએ દરરોજ શરીરના વજનના કિલો દીઠ 53 મિલિગ્રામ નાઇટ્રોજન ગુમાવ્યું (આશરે 4 g નાઇટ્રોજન પ્રતિ દિવસ). નાઇટ્રોજનની આ રકમ લગભગ અનુલક્ષે છે દરરોજ 23-25 ગ્રામ પ્રોટીન. આ મૂલ્યને "વિયર રેશિયો" કહેવામાં આવતું હતું.પછી દરરોજ આહારમાં 10 ગ્રામ પ્રોટીન ઉમેરવામાં આવ્યું, અને નાઇટ્રોજનનું વિસર્જન વધ્યું. પરંતુ નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન હજુ પણ જોવા મળ્યું હતું. પછી તેઓએ ખોરાકમાં દરરોજ 40-45-50 ગ્રામ પ્રોટીન ઉમેરવાનું શરૂ કર્યું. ખોરાકમાં આવી પ્રોટીન સામગ્રી સાથે, શૂન્ય નાઇટ્રોજન સંતુલન (નાઇટ્રોજન સંતુલન) જોવા મળ્યું હતું. આ મૂલ્ય (દિવસ દીઠ 40-50 ગ્રામ પ્રોટીન) ને ફિઝિયોલોજિકલ ન્યૂનતમ પ્રોટીન કહેવામાં આવતું હતું.

1951 માં, આહાર પ્રોટીન ધોરણો પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવ્યા હતા: દરરોજ 110-120 ગ્રામ પ્રોટીન.

તે હવે સ્થાપિત થયું છે કે 8 એમિનો એસિડ આવશ્યક છે. દૈનિક જરૂરિયાતદરેક આવશ્યક એમિનો એસિડમાં 1-1.5 ગ્રામ હોય છે, અને શરીરને દરરોજ 6-9 ગ્રામ આવશ્યક એમિનો એસિડની જરૂર હોય છે. આવશ્યક એમિનો એસિડની સામગ્રી વિવિધ ખોરાકમાં બદલાય છે. તેથી, વિવિધ ઉત્પાદનો માટે શારીરિક લઘુત્તમ પ્રોટીન અલગ હોઈ શકે છે.

નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે તમારે કેટલું પ્રોટીન ખાવાની જરૂર છે? 20 ગ્રામ. ઇંડા સફેદ, અથવા 26-27 ગ્રામ. માંસ અથવા દૂધ પ્રોટીન, અથવા 30 ગ્રામ. બટાટા પ્રોટીન, અથવા 67 ગ્રામ. પ્રોટીન ઘઉંનો લોટ. ઈંડાની સફેદીમાં એમિનો એસિડનો સંપૂર્ણ સમૂહ હોય છે. વનસ્પતિ પ્રોટીન ખાતી વખતે, શારીરિક લઘુત્તમને ફરીથી ભરવા માટે વધુ પ્રોટીનની જરૂર પડે છે. સ્ત્રીઓ માટે પ્રોટીનની જરૂરિયાતો (દિવસ દીઠ 58 ગ્રામ) પુરૂષો (દિવસ દીઠ 70 ગ્રામ પ્રોટીન) કરતાં ઓછી છે - યુએસ ધોરણોમાંથી ડેટા.

પ્રોટીન મેટાબોલિઝમ

પ્રોટીન એ ખોરાકનો આવશ્યક ઘટક છે. પ્રોટીનથી વિપરીત, કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી એ ખોરાકના આવશ્યક ઘટકો નથી. તંદુરસ્ત પુખ્ત વ્યક્તિ દરરોજ લગભગ 100 ગ્રામ પ્રોટીન લે છે. આહાર પ્રોટીન છે મુખ્ય સ્ત્રોતશરીર માટે નાઇટ્રોજન. આર્થિક દ્રષ્ટિએ, પ્રોટીન એ સૌથી મોંઘા ખોરાક ઘટક છે. તેથી, બાયોકેમિસ્ટ્રી અને દવાના ઇતિહાસમાં પોષણમાં પ્રોટીન ધોરણોની સ્થાપના ખૂબ જ મહત્વપૂર્ણ હતી.

પુખ્ત સ્વસ્થ વ્યક્તિમાં હોય છે નાઇટ્રોજન સંતુલન - "શૂન્ય નાઇટ્રોજન સંતુલન"(શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની દૈનિક માત્રા શોષાયેલી માત્રાને અનુરૂપ છે).

નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન(શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની દૈનિક માત્રા શોષાયેલી માત્રા કરતા વધારે છે). તે શરીરમાં પ્રોટીનની ઉણપ સાથે જોવા મળે છે. કારણો: ખોરાકમાં પ્રોટીનની અપૂરતી માત્રા; પ્રોટીનના વધતા વિનાશ સાથે રોગો.

તે હવે સ્થાપિત થયું છે કે 8 એમિનો એસિડ આવશ્યક છે. દરેક આવશ્યક એમિનો એસિડની દૈનિક જરૂરિયાત 1-1.5 ગ્રામ છે, અને શરીરને દરરોજ કુલ 6-9 ગ્રામ આવશ્યક એમિનો એસિડની જરૂર છે. વિવિધમાં આવશ્યક એમિનો એસિડની સામગ્રી ખાદ્ય ઉત્પાદનોબદલાય છે. તેથી, વિવિધ ઉત્પાદનો માટે શારીરિક લઘુત્તમ પ્રોટીન અલગ હોઈ શકે છે.

નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે તમારે કેટલું પ્રોટીન ખાવાની જરૂર છે? 20 ગ્રામ. ઇંડા સફેદ, અથવા 26-27 જી.આર. માંસ અથવા દૂધ પ્રોટીન, અથવા 30 ગ્રામ. બટાટા પ્રોટીન, અથવા 67 ગ્રામ. ઘઉંના લોટના પ્રોટીન. ઈંડાની સફેદીમાં એમિનો એસિડનો સંપૂર્ણ સમૂહ હોય છે. વનસ્પતિ પ્રોટીન ખાતી વખતે, શારીરિક લઘુત્તમને ફરીથી ભરવા માટે વધુ પ્રોટીનની જરૂર પડે છે. સ્ત્રીઓ માટે પ્રોટીનની જરૂરિયાતો (દિવસ દીઠ 58 ગ્રામ) પુરૂષો (દિવસ દીઠ 70 ગ્રામ પ્રોટીન) કરતાં ઓછી છે - યુએસ ધોરણોમાંથી ડેટા.

જઠરાંત્રિય માર્ગમાં પ્રોટીનનું પાચન અને શોષણ

પાચન એ મેટાબોલિક પ્રક્રિયા નથી, કારણ કે તે શરીરની બહાર થાય છે (પેશીઓના સંબંધમાં, લ્યુમેન જઠરાંત્રિય માર્ગબાહ્ય વાતાવરણ છે). પાચનનું કાર્ય મોટા અણુઓને તોડવાનું (તોડવું) છે પોષક તત્વોનાના પ્રમાણભૂત મોનોમર્સ કે જે લોહીમાં સમાઈ જાય છે. આ પદાર્થો, જે પાચનના પરિણામે મેળવવામાં આવે છે, તે પહેલાથી જ પ્રજાતિની વિશિષ્ટતાથી વંચિત છે. પરંતુ પોષક તત્ત્વોમાં મળેલ ઉર્જા ભંડાર સાચવવામાં આવે છે અને બાદમાં શરીર દ્વારા તેનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે.

બધા પાચન પ્રક્રિયાઓહાઇડ્રોલિટીક છે, એટલે કે, તેઓ ઊર્જાના મોટા નુકસાન તરફ દોરી જતા નથી - તે ઓક્સિડેટીવ નથી. દરરોજ, આશરે 100 ગ્રામ એમિનો એસિડ માનવ શરીરમાં શોષાય છે અને લોહીમાં પ્રવેશ કરે છે. શરીરના પોતાના પ્રોટીનના ભંગાણના પરિણામે દરરોજ બીજા 400 ગ્રામ એમિનો એસિડ લોહીમાં પ્રવેશ કરે છે. આ તમામ 500 ગ્રામ એમિનો એસિડ એમિનો એસિડના મેટાબોલિક પૂલનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે. આ રકમમાંથી, 400 ગ્રામ માનવ શરીરમાં પ્રોટીનના સંશ્લેષણ માટે વપરાય છે, અને બાકીના 100 ગ્રામ દરરોજ વિભાજિત થાય છે. અંતિમ ઉત્પાદનો: યુરિયા, CO 2. વિઘટન પ્રક્રિયા દરમિયાન, તેઓ પણ રચના કરે છે શરીર માટે જરૂરીમેટાબોલિટ્સ કે જે હોર્મોન્સ અને મધ્યસ્થીઓના કાર્યો કરી શકે છે વિવિધ પ્રક્રિયાઓઅને અન્ય પદાર્થો (ઉદાહરણ તરીકે: મેલાનિન, હોર્મોન્સ એડ્રેનાલિન અને થાઇરોક્સિન).

લીવર પ્રોટીનનું અર્ધ જીવન 10 દિવસ હોય છે. સ્નાયુ પ્રોટીન માટે, આ સમયગાળો 80 દિવસ છે. રક્ત પ્લાઝ્મા પ્રોટીન માટે - 14 દિવસ, યકૃત - 10 દિવસ. પરંતુ એવા પ્રોટીન છે જે ઝડપથી તૂટી જાય છે (2-મેક્રોગ્લોબ્યુલિન અને ઇન્સ્યુલિન માટે, અર્ધ જીવન 5 મિનિટ છે).

દરરોજ લગભગ 400 ગ્રામ પ્રોટીનનું પુનઃસંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે.

એમિનો એસિડમાં પ્રોટીનનું ભંગાણ હાઇડ્રોલિસિસ દ્વારા થાય છે - પ્રોટીઓલિટીક એન્ઝાઇમ્સની ક્રિયા હેઠળ પેપ્ટાઇડ બોન્ડના ક્લીવેજના સ્થળે H 2 O ઉમેરવામાં આવે છે. પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકોને પ્રોટીનેઝ અથવા પ્રોટીએઝ કહેવામાં આવે છે. ઘણા વિવિધ પ્રોટીનસેસ છે. પરંતુ ઉત્પ્રેરક કેન્દ્રની રચના અનુસાર, બધા પ્રોટીનને 4 વર્ગોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે:

1. SERINE PROTEINASES - તેઓ તેમના ઉત્પ્રેરક કેન્દ્રમાં એમિનો એસિડ સેરીન અને હિસ્ટીડાઇન ધરાવે છે.

2. સિસ્ટીન પ્રોટીનસેસ - ઉત્પ્રેરક કેન્દ્રમાં સિસ્ટીન અને હિસ્ટીડાઇન.

3. કાર્બોક્સાઈલ પ્રોટીનસેસ (ASPARTYLE) ઉત્પ્રેરક કેન્દ્રમાં 2 એસ્પાર્ટિક એસિડ રેડિકલ ધરાવે છે. આમાં પેપ્સિનનો સમાવેશ થાય છે.

4. મેટાલોપ્રોટીનેઝ. આ ઉત્સેચકોના ઉત્પ્રેરક કેન્દ્રમાં હિસ્ટીડિન, ગ્લુટામિક એસિડ અને મેટલ આયન (કાર્બોક્સીપેપ્ટીડેઝ “A”, કોલેજનેઝ Zn 2+ ધરાવે છે) ધરાવે છે.

બધા પ્રોટીનસેસ ઉત્પ્રેરકની પદ્ધતિમાં અને પર્યાવરણીય પરિસ્થિતિઓમાં અલગ પડે છે જેમાં તેઓ કાર્ય કરે છે. દરેક પ્રોટીન પરમાણુમાં દસ, સેંકડો અને હજારો પેપ્ટાઈડ બોન્ડ હોય છે. પ્રોટીનસેસ કોઈપણ પેપ્ટાઈડ બોન્ડને નષ્ટ કરતા નથી, પરંતુ કડક રીતે ચોક્કસ.

કોઈ "એકનું" જોડાણ કેવી રીતે ઓળખે છે? આ પ્રોટીનસેસના શોષણ કેન્દ્રની રચના દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. પેપ્ટાઇડ બોન્ડ માત્ર અલગ પડે છે જેમાં એમિનો એસિડ તેમની રચનામાં સામેલ હોય છે.

શોષણ કેન્દ્રનું માળખું એવું છે કે તે એમિનો એસિડના રેડિકલને ઓળખવા દે છે જેના COOH જૂથ આ બોન્ડ બનાવે છે. કેટલાક કિસ્સાઓમાં, એમિનો એસિડ જેનું એમિનો જૂથ હાઇડ્રોલિઝેબલ બોન્ડ બનાવે છે તે સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા માટે મહત્વપૂર્ણ છે. અને કેટલીકવાર બંને એમિનો એસિડ એન્ઝાઇમની સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા નક્કી કરવા માટે મહત્વપૂર્ણ છે.

વ્યવહારિક દૃષ્ટિકોણથી, બધા પ્રોટીનને તેમની સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા અનુસાર 2 જૂથોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે:

1. ઓછા વિશિષ્ટ પ્રોટીનનેસ

2. અત્યંત વિશિષ્ટ પ્રોટીનનેસ

ઓછા વિશિષ્ટ પ્રોટીનનેસ:

તેમના શોષણ કેન્દ્રમાં એક સરળ માળખું છે, તેમની ક્રિયા ફક્ત તે એમિનો એસિડ્સ પર આધારિત છે જે આ એન્ઝાઇમ દ્વારા હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ પેપ્ટાઇડ બોન્ડ બનાવે છે.

પેપ્સિન

આ ગેસ્ટ્રિક જ્યુસ એન્ઝાઇમ છે. તે ગેસ્ટ્રિક મ્યુકોસાના કોષોમાં નિષ્ક્રિય પુરોગામી - પેપ્સીનોજેનના સ્વરૂપમાં સંશ્લેષણ થાય છે. નિષ્ક્રિય પેપ્સિનજેનનું સક્રિય પેપ્સિનમાં રૂપાંતર પેટના પોલાણમાં થાય છે. સક્રિય થવા પર, પેપ્ટાઈડ જે એન્ઝાઇમની સક્રિય સાઇટને આવરી લે છે તે ફાટી જાય છે. પેપ્સિનનું સક્રિયકરણ બે પરિબળોના પ્રભાવ હેઠળ થાય છે:

a) હાઇડ્રોક્લોરિક એસિડ (HCl)

b) પહેલેથી જ સક્રિય પેપ્સિન રચાયેલ છે - આને ઓટોકેટાલિસિસ કહેવામાં આવે છે.

પેપ્સિન એ કાર્બોક્સિલ પ્રોટીનનેઝ છે અને R 2 પોઝિશનમાં એમિનો એસિડ ફેનીલાલેનાઇન (ફેન) અથવા ટાયરોસિન (ટાયર) દ્વારા રચાયેલા બોન્ડના હાઇડ્રોલિસિસને ઉત્પ્રેરિત કરે છે (અગાઉની આકૃતિ જુઓ), તેમજ લ્યુ-ગ્લુ બોન્ડ. પેપ્સિનનું પીએચ મહત્તમ 1.0-2.0 પીએચ છે, જે ગેસ્ટ્રિક જ્યુસના પીએચને અનુરૂપ છે.

રેનિન

શિશુઓના ગેસ્ટ્રિક રસમાં, પ્રોટીન પાચન એન્ઝાઇમ RENNIN દ્વારા હાથ ધરવામાં આવે છે, જે દૂધ પ્રોટીન કેસીનને તોડે છે. રેનિન રચનામાં પેપ્સિન જેવું જ છે, પરંતુ તેનું પીએચ મહત્તમ પેટના પીએચને અનુરૂપ છે. શિશુ(pH=4.5). રેનિન તેની પદ્ધતિ અને ક્રિયાની વિશિષ્ટતામાં પણ પેપ્સિનથી અલગ છે.

કીમોટ્રીપ્સિન.

તે સ્વાદુપિંડમાં નિષ્ક્રિય પુરોગામી - chymotrypsinogen ના સ્વરૂપમાં સંશ્લેષણ થાય છે. ચાઇમોટ્રીપ્સિન સક્રિય ટ્રિપ્સિન અને ઓટોકેટાલિસિસ દ્વારા સક્રિય થાય છે. ટાયરોસિન (ટાયર), ફેનીલાલેનાઇન (ફેન) અથવા ટ્રિપ્ટોફન (ટ્રાઇ) ના કાર્બોક્સિલ જૂથ દ્વારા રચાયેલા બોન્ડનો નાશ કરે છે - R 1 સ્થિતિમાં, અથવા લ્યુસીન (લ્યુ), આઇસોલ્યુસીન (ઇલ) અને વેલિન (વેલ) ના મોટા હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ દ્વારા સમાન સ્થિતિ R 1 (ચિત્ર જુઓ).

કીમોટ્રીપ્સિનની સક્રિય સાઇટ પર હાઇડ્રોફોબિક પોકેટ છે જેમાં આ એમિનો એસિડ મૂકવામાં આવે છે.

ટ્રિપ્સિન

તે સ્વાદુપિંડમાં નિષ્ક્રિય પુરોગામી - ટ્રિપ્સિનોજેનના સ્વરૂપમાં સંશ્લેષણ થાય છે. તે કેલ્શિયમ આયનોની ભાગીદારી સાથે એન્ઝાઇમ એન્ટરઓપેપ્ટિડેસ દ્વારા આંતરડાની પોલાણમાં સક્રિય થાય છે, અને તે ઓટોકેટાલિસિસ માટે પણ સક્ષમ છે. R 1 પોઝિશનમાં પોઝિટિવ ચાર્જ્ડ એમિનો એસિડ આર્જીનાઈન (Arg) અને લાયસિન (Lys) દ્વારા રચાયેલા હાઈડ્રોલાઈઝ બોન્ડ્સ. તેની શોષણ સાઇટ કાઇમોટ્રીપ્સિન જેવી જ છે, પરંતુ હાઇડ્રોફોબિક ખિસ્સામાં નકારાત્મક રીતે ચાર્જ થયેલ કાર્બોક્સિલ જૂથ છે.

ઇલાસ્ટેઝ.

તે સ્વાદુપિંડમાં નિષ્ક્રિય પુરોગામી - પ્રોઇલાસ્ટેઝના સ્વરૂપમાં સંશ્લેષણ થાય છે. ટ્રિપ્સિન દ્વારા આંતરડાની પોલાણમાં સક્રિય. ગ્લાયસીન, એલેનાઈન અને સેરીન દ્વારા રચાયેલી R 1 સ્થિતિમાં પેપ્ટાઈડ બોન્ડ હાઈડ્રોલાઈઝ કરે છે.

સૂચિબદ્ધ તમામ નીચા-વિશિષ્ટ પ્રોટીનસેસ એન્ડોપેપ્ટીડેસેસના છે કારણ કે તેઓ પ્રોટીન પરમાણુની અંદરના બોન્ડને હાઇડ્રોલાઈઝ કરે છે, પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળના છેડે નહીં. આ પ્રોટીનસેસની ક્રિયા હેઠળ, પ્રોટીનની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ મોટા ટુકડાઓમાં વિભાજિત થાય છે. આ મોટા ટુકડાઓ પછી EXOPEPTIDASES દ્વારા કાર્ય કરવામાં આવે છે, જેમાંથી દરેક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળના છેડામાંથી એક એમિનો એસિડને કાપી નાખે છે.

એક્સોપેપ્ટીડેસિસ.

કાર્બોક્સીપેપ્ટિડેસ.

સ્વાદુપિંડમાં સંશ્લેષણ. આંતરડામાં ટ્રિપ્સિન દ્વારા સક્રિય. તેઓ મેટાલોપ્રોટીન છે. પ્રોટીન પરમાણુના “C” છેડે પેપ્ટાઈડ બોન્ડને હાઈડ્રોલાઈઝ કરો. ત્યાં 2 પ્રકારો છે: કાર્બોક્સીપેપ્ટીડેઝ "એ" અને કાર્બોક્સીપેપ્ટીડેઝ "બી".

કાર્બોક્સીપેપ્ટીડેઝ “A” એરોમેટિક (ચક્રીય) રેડિકલ સાથે એમિનો એસિડને તોડી નાખે છે, અને કાર્બોક્સીપેપ્ટીડેઝ “B” લાયસિન અને આર્જિનિનને તોડી નાખે છે.

એમિનોપેપ્ટિડેસ.

તેઓ આંતરડાના શ્વૈષ્મકળામાં સંશ્લેષિત થાય છે અને આંતરડામાં ટ્રિપ્સિન દ્વારા સક્રિય થાય છે. પ્રોટીન પરમાણુના "N" છેડે પેપ્ટાઇડ બોન્ડને હાઇડ્રોલાઇઝ કરો. આવા 2 ઉત્સેચકો છે: એલનાઇન એમિનોપેપ્ટીડેઝ અને લ્યુસીન એમિનોપેપ્ટીડેઝ.

એલાનાઇન એમિનોપેપ્ટીડેઝ માત્ર એલાનાઇનને તોડી નાખે છે, અને લ્યુસીન એમિનોપેપ્ટીડેઝ કોઈપણ “N”-ટર્મિનલ એમિનો એસિડને કાપી નાખે છે.

ડીપેપ્ટીડેસીસ

તેઓ માત્ર ડીપેપ્ટાઈડ્સમાં જ પેપ્ટાઈડ બોન્ડને તોડે છે.

બધા વર્ણવેલ ઉત્સેચકો ઓછા વિશિષ્ટ પ્રોટીનનેસના છે. તેઓ જઠરાંત્રિય માર્ગની લાક્ષણિકતા છે.

એકસાથે અભિનય કરવાથી, તેઓ પ્રોટીન પરમાણુના વ્યક્તિગત એમિનો એસિડમાં સંપૂર્ણ પ્રોટીઓલિસિસનું કારણ બને છે, જે પછી આંતરડામાંથી લોહીમાં શોષાય છે.

એમિનો એસિડનું શોષણ Na + (જેમ કે ગ્લુકોઝ) સાથે ગૌણ સક્રિય પરિવહન દ્વારા થાય છે.

કેટલાક એમિનો એસિડ શોષાતા નથી અને મોટા આંતરડામાં માઇક્રોફ્લોરાની ભાગીદારી સાથે સડો પ્રક્રિયાઓમાંથી પસાર થાય છે. એમિનો એસિડ સડોના ઉત્પાદનોને શોષી શકાય છે અને યકૃતમાં પ્રવેશી શકે છે, જ્યાં તેઓ તટસ્થ પ્રતિક્રિયાઓમાંથી પસાર થાય છે. આ વિશે વધુ માહિતી માટે, કોરોવકિનની પાઠ્યપુસ્તક, પૃષ્ઠ 333-335 જુઓ.

ઓછા-વિશિષ્ટ પ્રોટીનસેસ લાઇસોસોમ્સમાં પણ જોવા મળે છે.

લિસોસોમલ લો-સ્પેસિફિક પ્રોટીનનેસના કાર્યો:

1. તેઓ કોષમાં દાખલ થયેલા વિદેશી પ્રોટીનના ભંગાણની ખાતરી કરે છે.

2. સેલના પોતાના પ્રોટીનનું કુલ પ્રોટીઓલિસિસ પૂરું પાડો (ખાસ કરીને કોષ મૃત્યુ દરમિયાન).

આમ, કુલ પ્રોટીઓલીસીસ એ સામાન્ય પૈકી એક છે જૈવિક પ્રક્રિયાઓ, માત્ર અંતઃકોશિક પાચન માટે જ નહીં, પણ કોષ અને સમગ્ર શરીરના વૃદ્ધ પ્રોટીનના નવીકરણ માટે પણ જરૂરી છે. પરંતુ આ પ્રક્રિયા કડક નિયંત્રણ હેઠળ છે, જે દ્વારા ખાતરી કરવામાં આવે છે ખાસ મિકેનિઝમ્સ, પ્રોટીઝની અતિશય ક્રિયાથી પ્રોટીનનું રક્ષણ કરે છે.

પ્રોટીનને પ્રોટીનની ક્રિયાથી રક્ષણ આપતી મિકેનિઝમ્સ:

1. કેજ પ્રકાર રક્ષણ- તે પ્રોટીનમાંથી પ્રોટીનસેસનું અવકાશી અલગતા કે જેના પર તેઓ કાર્ય કરી શકે છે. ઇન્ટ્રાસેલ્યુલર પ્રોટીનસેસ લાઇસોસોમની અંદર કેન્દ્રિત હોય છે અને પ્રોટીનથી અલગ પડે છે જે તેઓ હાઇડ્રોલિઝ કરી શકે છે.

2. મઝલ પ્રકાર રક્ષણ. મુદ્દો એ છે કે પ્રોટીનસેસ નિષ્ક્રિય પૂર્વવર્તી (પ્રોએનઝાઇમ્સ) ના રૂપમાં ઉત્પન્ન થાય છે: ઉદાહરણ તરીકે, પેપ્સીનોજેન (પેટમાં), ટ્રિપ્સીનોજેન અને કાયમોટ્રીપ્સીનોજેન (સ્વાદુપિંડમાં). આ તમામ પૂર્વગામીઓમાં, એન્ઝાઇમનું સક્રિય કેન્દ્ર આવરી લેવામાં આવે છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનો ટુકડો. ચોક્કસ બોન્ડના હાઇડ્રોલિસિસ પછી, આ સાંકળ તૂટી જાય છે અને એન્ઝાઇમ સક્રિય બને છે.

3. "ચેઇનમેલ" પ્રકારનું રક્ષણ. પ્રોટીન સબસ્ટ્રેટનું રક્ષણ તેના પરમાણુમાં કોઈપણ રાસાયણિક બંધારણનો સમાવેશ કરીને (પેપ્ટાઈડ બોન્ડને આવરી લેતા રક્ષણાત્મક જૂથો). તે ત્રણ રીતે થાય છે:

અ) પ્રોટીન ગ્લાયકોસિલેશન. પ્રોટીનમાં કાર્બોહાઇડ્રેટ ઘટકોનો સમાવેશ. ગ્લાયકોપ્રોટીન રચાય છે. આ કાર્બોહાઇડ્રેટ ઘટકો કેટલાક કાર્યો કરે છે (ઉદાહરણ તરીકે, રીસેપ્ટર કાર્ય). તમામ ગ્લાયકોપ્રોટીન્સમાં, કાર્બોહાઇડ્રેટ ભાગ પ્રોટીનસેસની ક્રિયા સામે પણ રક્ષણ પૂરું પાડે છે.

b) એમિનો જૂથોનું એસિટિલેશન. અવશેષો જોડવું એસિટિક એસિડપ્રોટીન પરમાણુમાં એમિનો જૂથોને મુક્ત કરવા.

જો પ્રોટીનેઝ એમિનો જૂથની હાજરી દ્વારા તેની ક્રિયાના સ્થળને ઓળખે છે, તો એસિટિલ અવશેષોનો દેખાવ પ્રોટીનનેઝને પ્રોટીન પર કાર્ય કરતા અટકાવે છે.

માં) કાર્બોક્સિલ જૂથનું મિશ્રણ.રક્ષણાત્મક અસર સમાન છે.

ડી) સેરીન અથવા ટાયરોસિન રેડિકલનું ફોસ્ફોરાયલેશન

4. "ચોકીદાર" પ્રકારનું રક્ષણ.આ અંતર્જાત પ્રોટીનનેઝ અવરોધકોનો ઉપયોગ કરીને પ્રોટીનનું રક્ષણ છે.

એન્ડોજેનસ પ્રોટીનનેઝ અવરોધકો- આ ખાસ પ્રોટીન અથવા પેપ્ટાઇડ્સ છે જે કોષમાં ખાસ ઉત્પન્ન થાય છે અને પ્રોટીનનેઝ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે અને તેને અવરોધિત કરી શકે છે. જોકે નબળા પ્રકારના બોન્ડ બંધનમાં સામેલ છે, પ્રોટીનનેસનું એન્ડોજેનસ અવરોધક સાથેનું બંધન મજબૂત છે. આપેલ પ્રોટીનનેઝ માટે ઉચ્ચ આકર્ષણ ધરાવતા સબસ્ટ્રેટ્સ અવરોધકને તેના સંકુલમાંથી પ્રોટીનનેઝ સાથે વિસ્થાપિત કરી શકે છે, અને પછી તે કાર્ય કરવાનું શરૂ કરે છે. રક્ત પ્લાઝ્મામાં આવા ઘણા અવરોધકો છે, અને જો પ્રોટીનેસ દેખાય છે, તો અવરોધકો તેમને તટસ્થ કરે છે.

લાક્ષણિક રીતે, આવા પ્રોટીનનેઝ અવરોધકો પ્રોટીનસેસના ચોક્કસ વર્ગ માટે વિશિષ્ટ છે.

નાઇટ્રોજન સંતુલન નાઇટ્રોજન સંતુલન.

બાકીના એમિનો એસિડ કોશિકાઓમાં સરળતાથી સંશ્લેષણ થાય છે અને તેને બિન-આવશ્યક કહેવાય છે. તેમાં ગ્લાયસીન, એસ્પાર્ટિક એસિડ, એસ્પેરાજીન, ગ્લુટામિક એસિડ, ગ્લુટામાઇન, સેરીન, પ્રોલાઇન, એલનાઇનનો સમાવેશ થાય છે.

જો કે, પ્રોટીન-મુક્ત આહાર શરીરના મૃત્યુમાં સમાપ્ત થાય છે. આહારમાંથી એક પણ આવશ્યક એમિનો એસિડને બાકાત રાખવાથી અન્ય એમિનો એસિડનું અપૂર્ણ શોષણ થાય છે અને તેની સાથે નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન, થાક, મંદ વૃદ્ધિ અને નર્વસ સિસ્ટમની નિષ્ક્રિયતાનો વિકાસ થાય છે.

પ્રોટીન-મુક્ત આહાર સાથે, દરરોજ 4 ગ્રામ નાઇટ્રોજન છોડવામાં આવે છે, જે 25 ગ્રામ પ્રોટીન (વિયર રેશિયો) છે.

શારીરિક પ્રોટીન ન્યૂનતમ - ન્યૂનતમ રકમનાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે જરૂરી ખોરાકમાં પ્રોટીન 30-50 ગ્રામ/દિવસ છે.

જઠરાંત્રિય માર્ગમાં પ્રોટીનનું પાચન. પેટના પેપ્ટીડેસીસની લાક્ષણિકતાઓ, હોલેરિક એસિડની રચના અને ભૂમિકા.

ખાદ્ય ઉત્પાદનોમાં મફત એમિનો એસિડની સામગ્રી ખૂબ ઓછી છે. તેમાંના મોટા ભાગના પ્રોટીનનો ભાગ છે જે પ્રોટીઝ એન્ઝાઇમની ક્રિયા હેઠળ જઠરાંત્રિય માર્ગમાં હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ છે). આ ઉત્સેચકોની સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા એ હકીકતમાં રહેલી છે કે તેમાંના દરેક ચોક્કસ એમિનો એસિડ દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને સૌથી વધુ ઝડપે તોડી નાખે છે. પ્રોટીન પરમાણુની અંદર પેપ્ટાઈડ બોન્ડને હાઈડ્રોલાઈઝ કરતા પ્રોટીઝ એ એન્ડોપેપ્ટીડેસેસના જૂથના છે. એક્સોપેપ્ટિડેસના જૂથ સાથે જોડાયેલા ઉત્સેચકો ટર્મિનલ એમિનો એસિડ દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને હાઇડ્રોલાઈઝ કરે છે. બધા જઠરાંત્રિય પ્રોટીઝના પ્રભાવ હેઠળ, ખાદ્ય પ્રોટીન વ્યક્તિગત એમિનો એસિડમાં તૂટી જાય છે, જે પછી પેશીઓના કોષોમાં પ્રવેશ કરે છે.

હાઇડ્રોક્લોરિક એસિડની રચના અને ભૂમિકા

મુખ્ય પાચન કાર્યપેટ એ છે જ્યાં પ્રોટીન પાચન શરૂ થાય છે. આ પ્રક્રિયામાં હાઇડ્રોક્લોરિક એસિડ મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે. પેટમાં પ્રવેશતા પ્રોટીન સ્ત્રાવને ઉત્તેજિત કરે છે હિસ્ટામાઇનઅને પ્રોટીન હોર્મોન્સના જૂથો - ગેસ્ટ્રીનોવ, જે બદલામાં, HCI અને પ્રોએન્ઝાઇમ પેપ્સીનોજેનના સ્ત્રાવનું કારણ બને છે. HCI ગેસ્ટ્રિક ગ્રંથીઓના પેરિએટલ કોષોમાં રચાય છે

H+ નો સ્ત્રોત H 2 CO 3 છે, જે પેટના પેરિએટલ કોષોમાં રક્તમાંથી પ્રસરતા CO 2 અને H 2 O એન્ઝાઇમ કાર્બોનિક એનહાઇડ્રેઝની ક્રિયા હેઠળ બને છે.

H 2 CO 3 નું વિયોજન બાયકાર્બોનેટની રચના તરફ દોરી જાય છે, જે ખાસ પ્રોટીનની ભાગીદારી સાથે પ્લાઝ્મામાં મુક્ત થાય છે. C1 આયનો ક્લોરાઇડ ચેનલ દ્વારા પેટના લ્યુમેનમાં પ્રવેશ કરે છે.

pH ઘટીને 1.0-2.0 થાય છે.

HCl ના પ્રભાવ હેઠળ, ફૂડ પ્રોટીન કે જે ગરમીની સારવારને આધિન નથી તે વિકૃત થઈ જાય છે, જે પ્રોટીઝ માટે પેપ્ટાઈડ બોન્ડની ઉપલબ્ધતામાં વધારો કરે છે. HCl ધરાવે છે બેક્ટેરિયાનાશક અસરઅને પ્રવેશ અટકાવે છે પેથોજેનિક બેક્ટેરિયાઆંતરડામાં. વધુમાં, હાઇડ્રોક્લોરિક એસિડ પેપ્સિનજનને સક્રિય કરે છે અને પેપ્સિનની ક્રિયા માટે શ્રેષ્ઠ પીએચ બનાવે છે.

પેપ્સીનોજેન એ એક પ્રોટીન છે જેમાં એક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ હોય છે. HCl ના પ્રભાવ હેઠળ, તે સક્રિય પેપ્સિનમાં રૂપાંતરિત થાય છે. સક્રિયકરણ પ્રક્રિયા દરમિયાન, આંશિક પ્રોટીઓલિસીસના પરિણામે, એમિનો એસિડ અવશેષો પેપ્સિનોજેન પરમાણુના N-ટર્મિનસમાંથી વિભાજિત થાય છે, જેમાં લગભગ તમામ હકારાત્મક ચાર્જ્ડ એમિનો એસિડ હોય છે. પેપ્સીનોજેનમાં. આમ, સક્રિય પેપ્સિનમાં નકારાત્મક રીતે ચાર્જ થયેલ એમિનો એસિડ પ્રબળ છે, જે પરમાણુની રચનાત્મક પુનઃ ગોઠવણી અને સક્રિય કેન્દ્રની રચનામાં સામેલ છે. HCl ના પ્રભાવ હેઠળ રચાયેલા સક્રિય પેપ્સિન પરમાણુઓ ઝડપથી બાકીના પેપ્સિનજેન અણુઓ (ઓટોકેટાલિસિસ) ને સક્રિય કરે છે. પેપ્સિન મુખ્યત્વે રચાયેલા પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડને હાઇડ્રોલાઇઝ કરે છે સુગંધિત એમિનો એસિડ(ફેનીલાલેનાઇન, ટ્રિપ્ટોફન, ટાયરોસિન) પેપ્સિન એ એન્ડોપેપ્ટીડેઝ છે, તેથી, તેની ક્રિયાના પરિણામે, પેટમાં ટૂંકા પેપ્ટાઇડ્સ રચાય છે, પરંતુ મુક્ત એમિનો એસિડ નથી.

શિશુઓના પેટમાં એન્ઝાઇમ હોય છે રેનિન(કાઇમોસિન), જેના કારણે દૂધ ગંઠાઈ જાય છે. પુખ્ત વયના લોકોના પેટમાં રેનિન હોતું નથી; HCl અને પેપ્સિનના પ્રભાવ હેઠળ તેમના દૂધના દહીં.

અન્ય પ્રોટીઝ - ગેસ્ટ્રીસિનતમામ 3 ઉત્સેચકો (પેપ્સિન, રેનિન અને ગેસ્ટ્રિક્સિન) પ્રાથમિક બંધારણમાં સમાન છે

કેટોજેનિક અને ગ્લાયકોજેનિક એમિનો એસિડ્સ. એનાપ્લેરોટિક પ્રતિક્રિયાઓ, આવશ્યક એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ (ઉદાહરણ).

એમિનો કેટાબોલિઝમની રચનામાં ઘટાડો થાય છે પાયરુવેટ, એસિટિલ-કોએ, α -કેટોગ્લુટેરેટ, સક્સીનિલ-કોએ, ફ્યુમરેટ, ઓક્સાલોએસેટેટ ગ્લાયકોજેનિક એમિનો એસિડ- TCA ચક્રના પાયરુવેટ અને મધ્યવર્તી ઉત્પાદનોમાં રૂપાંતરિત થાય છે અને અંતે ઓક્સાલોએસેટેટ બનાવે છે, તેનો ઉપયોગ ગ્લુકોનિયોજેનેસિસની પ્રક્રિયામાં થઈ શકે છે.

કેટોજેનિકઅપચયની પ્રક્રિયામાં એમિનો એસિડ એસીટોએસેટેટ (Lys, Leu) અથવા એસિટિલ-CoA (Leu) માં રૂપાંતરિત થાય છે અને તેનો ઉપયોગ સંશ્લેષણમાં થઈ શકે છે. કેટોન સંસ્થાઓ.

ગ્લાયકોકેટોજેનિકએમિનો એસિડનો ઉપયોગ ગ્લુકોઝના સંશ્લેષણ માટે અને કેટોન બોડીના સંશ્લેષણ માટે બંને માટે થાય છે, કારણ કે તેમના અપચયની પ્રક્રિયામાં બે ઉત્પાદનો રચાય છે - સાઇટ્રેટ ચક્ર અને એસિટોએસેટેટ (ટ્રાઇ, ફેન, ટાયર) અથવા એસિટિલ-કોએના ચોક્કસ મેટાબોલાઇટ. (ઇલે).

એનાપ્લેરોટિક પ્રતિક્રિયાઓ - નાઇટ્રોજન-મુક્ત એમિનો એસિડ અવશેષોનો ઉપયોગ સામાન્ય કેટાબોલિક માર્ગના ચયાપચયની માત્રાને ભરવા માટે થાય છે જે જૈવિક રીતે સક્રિય પદાર્થોના સંશ્લેષણ પર ખર્ચવામાં આવે છે.

એન્ઝાઇમ પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝ (કોએનઝાઇમ - બાયોટિન), જે આ પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે, તે યકૃત અને સ્નાયુઓમાં જોવા મળે છે.

2. એમિનો એસિડ → ગ્લુટામેટ → α-કેટોગ્લુટેરેટ

ગ્લુટામેટ ડિહાઇડ્રોજેનેઝ અથવા એમિનોટ્રાન્સફેરેસના પ્રભાવ હેઠળ.

Propionyl-CoA, અને પછી succinyl-CoA, પણ ઉચ્ચના ભંગાણ દરમિયાન રચાય છે. ફેટી એસિડ્સકાર્બન અણુઓની વિચિત્ર સંખ્યા સાથે

4. એમિનો એસિડ → ફ્યુમરેટ

5. એમિનો એસિડ → ઓક્સાલોએસેટેટ

પ્રતિક્રિયાઓ 2, 3 તમામ પેશીઓમાં થાય છે (યકૃત અને સ્નાયુઓ સિવાય) જ્યાં પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝ ગેરહાજર હોય છે.

VII. આવશ્યક એમિનો એસિડ્સનું બાયોસિન્થેસિસ

માનવ શરીરમાં, આઠ બિનજરૂરી એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ શક્ય છે: અલા, એએસપી, એસએન, સેર, ગ્લાય, ગ્લુ, ગ્લિન, પ્રો. આ એમિનો એસિડનું કાર્બન હાડપિંજર ગ્લુકોઝમાંથી બને છે. ટ્રાન્સએમિનેશન પ્રતિક્રિયાઓના પરિણામે α-એમિનો જૂથને અનુરૂપ α-keto એસિડમાં દાખલ કરવામાં આવે છે. સાર્વત્રિક દાતા α એમિનો જૂથ ગ્લુટામેટ તરીકે સેવા આપે છે.

એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ ગ્લુકોઝમાંથી બનેલા α-કીટો એસિડના ટ્રાન્સએમિનેશન દ્વારા થાય છે.

ગ્લુટામેટગ્લુટામેટ ડિહાઈડ્રોજેનેઝ દ્વારા α-કેટોગ્લુટેરેટના રિડક્ટિવ એમિનેશન દરમિયાન પણ રચાય છે.

સંક્રમણ: પ્રક્રિયા યોજના, એન્ઝાઇમ્સ, બાયોરોલ. બાયોરોલે ઓફ એલેટ અને અસત અને બ્લડ સીરમમાં તેમના નિર્ધારણનું ક્લિનિકલ સિગ્નિફન્સ.

ટ્રાન્સએમિનેશન એ α-એમિનો જૂથને એમિનો એસિડમાંથી α-કીટો એસિડમાં સ્થાનાંતરિત કરવાની પ્રતિક્રિયા છે, જેના પરિણામે નવા કેટો એસિડ અને નવા એમિનો એસિડની રચના થાય છે. ટ્રાન્સમિશન પ્રક્રિયા સરળતાથી ઉલટાવી શકાય તેવી છે

પ્રતિક્રિયાઓ એમિનોટ્રાન્સફેરેઝ ઉત્સેચકો દ્વારા ઉત્પ્રેરિત થાય છે, જેનું સહઉત્સેચક પાયરિડોક્સલ ફોસ્ફેટ (પીપી) છે.

એમિનોટ્રાન્સફેરેસિસ સાયટોપ્લાઝમ અને યુકેરીયોટિક કોશિકાઓના મિટોકોન્ડ્રિયા બંનેમાં જોવા મળે છે. 10 થી વધુ એમિનોટ્રાન્સફેરેસ, સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતામાં ભિન્ન, માનવ કોષોમાં મળી આવ્યા છે. લગભગ તમામ એમિનો એસિડ ટ્રાન્સએમિનેશન પ્રતિક્રિયાઓમાંથી પસાર થઈ શકે છે. લાયસિન, થ્રેઓનાઇન અને પ્રોલાઇનના અપવાદ સાથે.

પ્રથમ તબક્કે, પ્રથમ સબસ્ટ્રેટમાંથી એક એમિનો જૂથ, ઉર્ફે, એલ્ડિમિન બોન્ડનો ઉપયોગ કરીને એન્ઝાઇમના સક્રિય કેન્દ્રમાં પાયરિડોક્સલ ફોસ્ફેટમાં ઉમેરવામાં આવે છે. એન્ઝાઇમ-પાયરિડોક્સામાઇન ફોસ્ફેટ કોમ્પ્લેક્સ અને કેટો એસિડ રચાય છે - પ્રથમ પ્રતિક્રિયા ઉત્પાદન. આ પ્રક્રિયામાં 2 શિફ પાયાની મધ્યવર્તી રચનાનો સમાવેશ થાય છે.
બીજા તબક્કામાં, એન્ઝાઇમ-પાયરિડોક્સામાઇન ફોસ્ફેટ સંકુલ કેટો એસિડ સાથે જોડાય છે અને, 2 શિફ પાયાના મધ્યવર્તી રચના દ્વારા, એમિનો જૂથને કેટો એસિડમાં સ્થાનાંતરિત કરે છે. પરિણામે, એન્ઝાઇમ તેના મૂળ સ્વરૂપમાં પાછો આવે છે, અને એક નવું એમિનો એસિડ રચાય છે - પ્રતિક્રિયાનું બીજું ઉત્પાદન. જો પાયરિડોક્સલ ફોસ્ફેટનું એલ્ડીહાઇડ જૂથ સબસ્ટ્રેટના એમિનો જૂથ દ્વારા કબજે કરવામાં આવતું નથી, તો તે એન્ઝાઇમની સક્રિય સાઇટમાં લાઇસિન રેડિકલના ε-એમિનો જૂથ સાથે શિફ આધાર બનાવે છે.

મોટેભાગે, ટ્રાન્સએમિનેશન પ્રતિક્રિયાઓમાં એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે, જેની સામગ્રી પેશીઓમાં અન્ય કરતા નોંધપાત્ર રીતે વધારે છે - ગ્લુટામેટ, એલનાઇન, એસ્પાર્ટેટઅને તેમના અનુરૂપ કેટો એસિડ્સ - α -કેટોગ્લુટેરેટ, પાયરુવેટ અને ઓક્સાલોએસેટેટ.મુખ્ય એમિનો જૂથ દાતા ગ્લુટામેટ છે.

મોટા ભાગના સસ્તન પ્રાણીઓના પેશીઓમાં સૌથી વધુ વિપુલ પ્રમાણમાં ઉત્સેચકો છે: ALT (AlAT) એલાનાઇન અને α-કેટોગ્લુટેરેટ વચ્ચે ટ્રાન્સએમિનેશન પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. આ એન્ઝાઇમ ઘણા અવયવોના કોશિકાઓના સાયટોસોલમાં સ્થાનીકૃત છે, પરંતુ સૌથી વધુ જથ્થો યકૃત અને હૃદયના સ્નાયુઓના કોષોમાં જોવા મળે છે. ACT એપાર્ટેટ અને α-કેટોગ્લુટેરેટ વચ્ચે ટ્રાન્સએમિનેશન પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. oxaloacetate અને glutamate રચાય છે. તેની સૌથી મોટી માત્રા હૃદયના સ્નાયુ અને યકૃતના કોષોમાં જોવા મળે છે. આ ઉત્સેચકોની અંગ વિશિષ્ટતા.

સામાન્ય રીતે, લોહીમાં આ ઉત્સેચકોની પ્રવૃત્તિ 5-40 U/l હોય છે. જ્યારે અનુરૂપ અંગના કોષોને નુકસાન થાય છે, ત્યારે ઉત્સેચકો લોહીમાં મુક્ત થાય છે, જ્યાં તેમની પ્રવૃત્તિમાં તીવ્ર વધારો થાય છે. યકૃત, હૃદય અને હાડપિંજરના સ્નાયુઓના કોષોમાં AST અને ALT સૌથી વધુ સક્રિય હોવાથી, તેનો ઉપયોગ આ અંગોના રોગોના નિદાન માટે થાય છે. કાર્ડિયાક સ્નાયુ કોશિકાઓમાં, AST ની માત્રા નોંધપાત્ર રીતે ALT ની માત્રા કરતાં વધી જાય છે, અને યકૃતમાં, વિરુદ્ધ સાચું છે. તેથી, રક્ત સીરમમાં બંને ઉત્સેચકોની પ્રવૃત્તિનું એક સાથે માપન ખાસ કરીને માહિતીપ્રદ છે. AST/ALT પ્રવૃત્તિઓનો ગુણોત્તર કહેવાય છે "ડી રિટિસ ગુણાંક".સામાન્ય રીતે, આ ગુણાંક 1.33±0.42 છે. મ્યોકાર્ડિયલ ઇન્ફાર્ક્શન દરમિયાન, લોહીમાં AST ની પ્રવૃત્તિ 8-10 ગણી વધે છે, અને ALT - 2.0 ગણી.

હેપેટાઇટિસ સાથે, લોહીના સીરમમાં ALT ની પ્રવૃત્તિ ∼ 8-10 ગણી અને AST - 2-4 ગણી વધે છે.

મેલાનિન સંશ્લેષણ.

મેલાનિનના પ્રકારો

મેથિઓનાઇન સક્રિયકરણ પ્રતિક્રિયા

મેથિઓનાઇનનું સક્રિય સ્વરૂપ S-adenosylmethionine (SAM) છે, જે એડિનોસિન પરમાણુમાં મેથિઓનાઇનના ઉમેરાથી બનેલ એમિનો એસિડનું સલ્ફોનિયમ સ્વરૂપ છે. એડીનોસિન એટીપીના હાઇડ્રોલિસિસ દ્વારા રચાય છે.

આ પ્રતિક્રિયા એન્ઝાઇમ મેથિઓનાઇન એડેનોસિલટ્રાન્સફેરેસ દ્વારા ઉત્પ્રેરિત થાય છે, જે તમામ પ્રકારના કોષોમાં હાજર હોય છે. SAM માં માળખું (-S + -CH 3) એક અસ્થિર જૂથ છે, જે મિથાઈલ જૂથની ઉચ્ચ પ્રવૃત્તિ નક્કી કરે છે (તેથી "સક્રિય મેથિઓનાઈન" શબ્દ). આ પ્રતિક્રિયા જૈવિક પ્રણાલીઓમાં અનન્ય છે કારણ કે તે એકમાત્ર જાણીતી પ્રતિક્રિયા છે જે ATP ના ત્રણેય ફોસ્ફેટ અવશેષોને મુક્ત કરે છે. SAM માંથી મિથાઈલ ગ્રૂપનું ક્લીવેજ અને તેનું એક્સેપ્ટર કમ્પાઉન્ડમાં ટ્રાન્સફર મિથાઈલટ્રાન્સફેરેઝ એન્ઝાઇમ્સ દ્વારા ઉત્પ્રેરિત થાય છે. પ્રતિક્રિયા દરમિયાન SAM ને S-adenosylhomocysteine (SAT) માં રૂપાંતરિત કરવામાં આવે છે.

ક્રિએટાઇન સંશ્લેષણ

ક્રિએટાઇન સ્નાયુઓમાં ઉચ્ચ-ઉર્જા સંયોજનની રચના માટે જરૂરી છે - ક્રિએટાઇન ફોસ્ફેટ. ક્રિએટાઇન સંશ્લેષણ 3 એમિનો એસિડની ભાગીદારી સાથે 2 તબક્કામાં થાય છે: આર્જિનિન, ગ્લાયસીન અને મેથિઓનાઇન. કિડની માં guanidine એસિટેટ ગ્લાયસીન એમિડિનોટ્રાન્સફેરેસની ક્રિયા દ્વારા રચાય છે. પછી ગ્વાનિડિન એસિટેટનું પરિવહન થાય છે યકૃત માટેજ્યાં મેથિલેશન પ્રતિક્રિયા થાય છે.

ટ્રાન્સમિથિલેશન પ્રતિક્રિયાઓનો ઉપયોગ આ માટે પણ થાય છે:

નોરેપીનેફ્રાઇનમાંથી એડ્રેનાલિનનું સંશ્લેષણ;
કાર્નોસિનમાંથી એન્સેરીનનું સંશ્લેષણ;
ન્યુક્લિયોટાઇડ્સમાં નાઇટ્રોજનયુક્ત પાયાનું મેથિલેશન, વગેરે;
ચયાપચય (હોર્મોન્સ, મધ્યસ્થીઓ, વગેરે) ની નિષ્ક્રિયતા અને દવાઓ સહિત વિદેશી સંયોજનોનું નિષ્ક્રિયકરણ.

બાયોજેનિક એમાઇન્સનું નિષ્ક્રિયકરણ પણ થાય છે:

મેથિલટ્રાન્સફેરેસની ક્રિયા હેઠળ એસએએમની ભાગીદારી સાથે મેથિલેશન. આ રીતે, વિવિધ બાયોજેનિક એમાઈન્સ નિષ્ક્રિય થઈ શકે છે, પરંતુ મોટાભાગે ગેસ્ટામાઈન અને એડ્રેનાલિન નિષ્ક્રિય થઈ જાય છે. આમ, એડ્રેનાલિનની નિષ્ક્રિયતા ઓર્થો સ્થિતિમાં હાઇડ્રોક્સિલ જૂથના મેથિલેશન દ્વારા થાય છે.

એમોનિયા ઝેરી. તેની રચના અને ડિશર્મ.

પેશીઓમાં એમિનો એસિડનું અપચય ∼100 ગ્રામ/દિવસના દરે સતત થાય છે. આ કિસ્સામાં, એમિનો એસિડના ડિમિનેશનના પરિણામે, મોટી સંખ્યામાએમોનિયા બાયોજેનિક એમાઇન્સ અને ન્યુક્લિયોટાઇડ્સના ડિમિનેશન દરમિયાન નોંધપાત્ર રીતે ઓછી માત્રામાં રચના થાય છે. બેક્ટેરિયાની ક્રિયાના પરિણામે કેટલાક એમોનિયા આંતરડામાં રચાય છે ખોરાક પ્રોટીન(આંતરડામાં પ્રોટીનનું સડો) અને લોહીમાં પ્રવેશ કરે છે પોર્ટલ નસ. પોર્ટલ નસના લોહીમાં એમોનિયાની સાંદ્રતા સામાન્ય લોહીના પ્રવાહ કરતાં નોંધપાત્ર રીતે વધારે છે. યકૃતમાં મોટી માત્રામાં એમોનિયા જળવાઈ રહે છે, જે લોહીમાં એમોનિયાનું નીચું સ્તર જાળવી રાખે છે. લોહીમાં એમોનિયાની સામાન્ય સાંદ્રતા ભાગ્યે જ 0.4-0.7 mg/l (અથવા 25-40 µmol/l) કરતાં વધી જાય છે.

એમોનિયા એક ઝેરી સંયોજન છે. તેની સાંદ્રતામાં થોડો વધારો પણ શરીર પર અને મુખ્યત્વે સેન્ટ્રલ નર્વસ સિસ્ટમ પર પ્રતિકૂળ અસર કરે છે. આમ, મગજમાં એમોનિયાની સાંદ્રતામાં 0.6 એમએમઓએલ વધારો થવાથી હુમલા થાય છે. હાયપરમોનેમિયાના લક્ષણોમાં ધ્રુજારી, અસ્પષ્ટ વાણી, ઉબકા, ઉલટી, ચક્કર, હુમલા, ચેતના ગુમાવવી. ગંભીર કિસ્સાઓમાં, કોમા વિકસે છે જીવલેણ. મગજ અને સમગ્ર શરીર પર એમોનિયાની ઝેરી અસરની પદ્ધતિ દેખીતી રીતે અનેક કાર્યાત્મક સિસ્ટમો પર તેની અસર સાથે સંકળાયેલી છે.

એમોનિયા સરળતાથી પટલ દ્વારા કોષોમાં પ્રવેશ કરે છે અને મિટોકોન્ડ્રિયામાં ગ્લુટામેટ ડિહાઈડ્રોજેનેઝ દ્વારા ઉત્પ્રેરિત પ્રતિક્રિયાને ગ્લુટામેટની રચના તરફ ખસેડે છે:

α-કેટોગ્લુટેરેટ + NADH + H + + NH 3 → ગ્લુટામેટ + NAD + .

α-ketoglutarate ની સાંદ્રતામાં ઘટાડો કારણો:

એમિનો એસિડ ચયાપચયનું અવરોધ (ટ્રાન્સેમિનેશન પ્રતિક્રિયા) અને પરિણામે, તેમાંથી ચેતાપ્રેષકોનું સંશ્લેષણ (એસિટિલકોલાઇન, ડોપામાઇન, વગેરે);

TCA ચક્રના દરમાં ઘટાડો થવાના પરિણામે હાઇપોએનર્જેટિક સ્થિતિ.

α-કેટોગ્લુટેરેટની અપૂરતીતા TCA ચક્રના ચયાપચયની સાંદ્રતામાં ઘટાડો તરફ દોરી જાય છે, જે CO 2 ના સઘન વપરાશ સાથે, પાયરુવેટમાંથી ઓક્સાલોએસેટેટ સંશ્લેષણની પ્રતિક્રિયાના પ્રવેગનું કારણ બને છે. હાઈપરમોનેમિયા દરમિયાન કાર્બન ડાયોક્સાઇડનું ઉત્પાદન અને વપરાશમાં વધારો એ ખાસ કરીને મગજના કોષોની લાક્ષણિકતા છે. લોહીમાં એમોનિયાની સાંદ્રતામાં વધારો pH ને શિફ્ટ કરે છે આલ્કલાઇન બાજુ(આલ્કલોસિસનું કારણ બને છે). આ, બદલામાં, ઓક્સિજન માટે હિમોગ્લોબિનનું આકર્ષણ વધારે છે, જે પેશી હાયપોક્સિયા, CO 2 નું સંચય અને હાઇપોએનર્જેટિક સ્થિતિ તરફ દોરી જાય છે, જે મુખ્યત્વે મગજને અસર કરે છે. ઉચ્ચ સાંદ્રતાએમોનિયા ગ્લુટામેટમાંથી ગ્લુટામાઇનના સંશ્લેષણને ઉત્તેજિત કરે છે ચેતા પેશી(ગ્લુટામાઇન સિન્થેટેઝની ભાગીદારી સાથે):

ગ્લુટામેટ + NH 3 + ATP → ગ્લુટામાઇન + ADP + H 3 P0 4.

ન્યુરોગ્લિયલ કોષોમાં ગ્લુટામાઇનનું સંચય વધે છે ઓસ્મોટિક દબાણતેમાં, એસ્ટ્રોસાયટ્સનો સોજો અને ઉચ્ચ સાંદ્રતામાં મગજનો સોજો થઈ શકે છે. ગ્લુટામેટની સાંદ્રતામાં ઘટાડો એમિનો એસિડ અને ચેતાપ્રેષકોના વિનિમયમાં વિક્ષેપ પાડે છે, ખાસ કરીને સંશ્લેષણ. y-એમિનોબ્યુટીરિક એસિડ(GABA), મુખ્ય અવરોધક ન્યુરોટ્રાન્સમીટર. GABA અને અન્ય મધ્યસ્થીઓની અછત સાથે, નું વહન ચેતા આવેગ, આંચકી આવે છે. NH 4 + આયન વ્યવહારીક રીતે સાયટોપ્લાઝમિક અને મિટોકોન્ડ્રીયલ પટલમાં પ્રવેશતું નથી. લોહીમાં એમોનિયમ આયનનું વધુ પ્રમાણ મોનોવેલેન્ટ કેશન Na + અને K + ના ટ્રાન્સમેમ્બ્રેન પરિવહનને વિક્ષેપિત કરી શકે છે, આયન ચેનલો માટે તેમની સાથે સ્પર્ધા કરે છે, જે ચેતા આવેગના વહનને પણ અસર કરે છે.

પેશીઓમાં એમિનો એસિડ ડિમિનેશન પ્રક્રિયાઓની ઉચ્ચ તીવ્રતા અને ખૂબ નીચું સ્તરલોહીમાં એમોનિયા સૂચવે છે કે એમોનિયા શરીરમાંથી પેશાબમાં બહાર કાઢવામાં આવતા બિન-ઝેરી સંયોજનો બનાવવા માટે કોષોમાં સક્રિયપણે બંધનકર્તા છે. આ પ્રતિક્રિયાઓને એમોનિયા તટસ્થતા પ્રતિક્રિયાઓ ગણી શકાય. વિવિધ પેશીઓ અને અવયવોમાં આવી અનેક પ્રકારની પ્રતિક્રિયાઓ જોવા મળી છે. એમોનિયા બંધનકર્તાની મુખ્ય પ્રતિક્રિયા, જે શરીરના તમામ પેશીઓમાં થાય છે, તે છે 1.) ગ્લુટામાઇન સિન્થેટેઝની ક્રિયા હેઠળ ગ્લુટામાઇનનું સંશ્લેષણ:

ગ્લુટામાઇન સિન્થેટેઝ સેલ મિટોકોન્ડ્રિયામાં સ્થાનીકૃત છે; એન્ઝાઇમ કાર્ય કરવા માટે, એક કોફેક્ટર જરૂરી છે - Mg 2+ આયનો. ગ્લુટામાઇન સિન્થેટેઝ મુખ્ય છે નિયમનકારી ઉત્સેચકોએમિનો એસિડ ચયાપચય અને એએમપી, ગ્લુકોઝ-6-ફોસ્ફેટ, તેમજ ગ્લાય, અલા અને હિઝ દ્વારા એલોસ્ટેરીલી અવરોધિત છે.

આંતરડાના કોષોમાંએન્ઝાઇમ ગ્લુટામિનેઝની ક્રિયા હેઠળ, એમાઇડ નાઇટ્રોજનનું હાઇડ્રોલિટીક પ્રકાશન એમોનિયાના સ્વરૂપમાં થાય છે:

પ્રતિક્રિયામાં રચાયેલ ગ્લુટામેટ પાયરુવેટ સાથે ટ્રાન્સમિનેશનમાંથી પસાર થાય છે. ગ્લુટામિક એસિડનું ઓસી-એમિનો જૂથ એલનાઇનમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે:

ગ્લુટામાઇન એ શરીરમાં નાઇટ્રોજનનો મુખ્ય દાતા છે.ગ્લુટામાઈનના એમાઈડ નાઈટ્રોજનનો ઉપયોગ પ્યુરિન અને પાયરિમિડીન ન્યુક્લિયોટાઈડ્સ, શતાવરી, એમિનો શર્કરા અને અન્ય સંયોજનોના સંશ્લેષણ માટે થાય છે.

બ્લડ સીરમમાં યુરિયા નક્કી કરવા માટે જથ્થાની પદ્ધતિ

IN જૈવિક પ્રવાહી M. એ ગેસોમેટ્રિક પદ્ધતિઓનો ઉપયોગ કરીને નક્કી કરવામાં આવે છે, M. સાથેની પ્રતિક્રિયાના આધારે સીધી ફોટોમેટ્રિક પદ્ધતિઓ વિવિધ પદાર્થોરંગીન ઉત્પાદનોની સમાન અણુની માત્રાની રચના સાથે, તેમજ મુખ્યત્વે એન્ઝાઇમ યુરેસનો ઉપયોગ કરીને એન્ઝાઇમેટિક પદ્ધતિઓ. ગેસોમેટ્રિક પદ્ધતિઓ આલ્કલાઇન માધ્યમ NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O માં સોડિયમ હાઇપોબ્રોમાઇટ સાથે M. ના ઓક્સિડેશન પર આધારિત છે. નાઇટ્રોજન ગેસનું પ્રમાણ માપવામાં આવે છે. ખાસ ઉપકરણ, મોટેભાગે બોરોડિન ઉપકરણ. જો કે, આ પદ્ધતિ ઓછી વિશિષ્ટતા અને ચોકસાઈ ધરાવે છે. સૌથી સામાન્ય ફોટોમેટ્રિક પદ્ધતિઓ ડાયસેટીલ મોનોક્સાઈમ (ફેરોન પ્રતિક્રિયા) સાથે ધાતુની પ્રતિક્રિયા પર આધારિત છે.

લોહીના સીરમ અને પેશાબમાં યુરિયા નક્કી કરવા માટે, એકીકૃત પદ્ધતિનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે, જેમાં થિયોસેમીકાર્બાઝાઇડ અને આયર્ન ક્ષારની હાજરીમાં ડાયસેટીલ મોનોક્સાઈમ સાથે યુરિયાની પ્રતિક્રિયાના આધારે. એસિડિક વાતાવરણ. M. નક્કી કરવા માટેની બીજી એકીકૃત પદ્ધતિ યુરેસ પદ્ધતિ છે: NH 2 -CO-NH 2 → urease NH 3 +CO 2. પ્રકાશિત એમોનિયા સોડિયમ હાઇપોક્લોરાઇટ અને ફિનોલ સાથે ઇન્ડોફેનોલ બનાવે છે, જે ધરાવે છે વાદળી રંગ. રંગની તીવ્રતા પરીક્ષણ નમૂનામાં M સામગ્રીના પ્રમાણસર છે. યુરેસ પ્રતિક્રિયા અત્યંત વિશિષ્ટ છે; માત્ર 20 નમૂનાઓ પરીક્ષણ માટે લેવામાં આવ્યા છે. µl NaCl સોલ્યુશન (0.154 M) સાથે 1:9 ના ગુણોત્તરમાં લોહીનું સીરમ પાતળું. કેટલીકવાર ફિનોલને બદલે સોડિયમ સેલિસીલેટનો ઉપયોગ થાય છે; રક્ત સીરમ પાતળું છે નીચેની રીતે: થી 10 µlબ્લડ સીરમ 0.1 ઉમેરો મિલીપાણી અથવા NaCl (0.154 M). બંને કિસ્સાઓમાં એન્ઝાઇમેટિક પ્રતિક્રિયા 15 અને 3-3 1/2 માટે 37° પર આગળ વધે છે મિનિટઅનુક્રમે

M. ના ડેરિવેટિવ્સ, જે પરમાણુમાં હાઇડ્રોજન પરમાણુ એસિડ રેડિકલ દ્વારા બદલવામાં આવે છે, તેને ureides કહેવામાં આવે છે. ઘણા ureides અને તેમના કેટલાક હેલોજન-અવેજી ડેરિવેટિવ્ઝનો ઉપયોગ દવામાં થાય છે દવાઓ. યુરેઇડ્સમાં, ઉદાહરણ તરીકે, બાર્બિટ્યુરિક એસિડ (મેલોનીલ્યુરિયા), એલોક્સન (મેસોક્સાલિલ યુરિયા) ના ક્ષારનો સમાવેશ થાય છે; હેટરોસાયક્લિક યુરાઇડ એ યુરિક એસિડ છે .

હેમ ડિકેની સામાન્ય યોજના. "પ્રત્યક્ષ" અને "પ્રત્યક્ષ" બિલીરૂબિન, તેની વ્યાખ્યાનું ક્લિનિકલ મહત્વ.

હેમ (હેમ ઓક્સિજેનેઝ) - બિલીવરડિન (બિલીવરડિન રીડક્ટેઝ) - બિલીરૂબિન (યુડીપી-ગ્લુક્યુરાનિલટ્રાન્સફેરેઝ) - બિલીરૂબિન મોનોગ્લુક્યુરોનાઇડ (યુડી-ગ્લુક્યુરોનિલટ્રાન્સફેરેઝ) - બિલીરૂબિન ડિગ્લુક્યુરોનાઇડ

સામાન્ય એકાગ્રતા કુલ બિલીરૂબિનપ્લાઝ્મામાં 0.3-1 mg/dl (1.7-17 µmol/l) છે, બિલીરૂબિનની કુલ માત્રાના 75% અસંયુક્ત સ્વરૂપમાં છે (પરોક્ષ બિલીરૂબિન). ક્લિનિકલી, કન્જુગેટેડ બિલીરૂબિનને ડાયરેક્ટ બિલીરૂબિન કહેવામાં આવે છે કારણ કે તે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે અને ડાયઝોરેજેન્ટ સાથે ઝડપથી પ્રતિક્રિયા કરીને ગુલાબી સંયોજન બનાવે છે - આ સીધી વેન ડેર બર્ગ પ્રતિક્રિયા છે. બિનસંયોજિત બિલીરૂબિન હાઇડ્રોફોબિક છે, તેથી તે આલ્બ્યુમિન સાથે સંકુલિત રક્ત પ્લાઝ્મામાં જોવા મળે છે અને જ્યાં સુધી ઇથેનોલ જેવા કાર્બનિક દ્રાવક ઉમેરવામાં ન આવે ત્યાં સુધી તે ડાયઝોરેજેન્ટ સાથે પ્રતિક્રિયા આપતું નથી, જે આલ્બ્યુમિનને અવક્ષેપિત કરે છે. અસંયુક્ત ઇલીરૂબિન, જે પ્રોટીનના વરસાદ પછી જ એઝો ડાઇ સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે, તેને પરોક્ષ બિલીરૂબિન કહેવામાં આવે છે.

હેપેટોસેલ્યુલર પેથોલોજીવાળા દર્દીઓમાં, સંયુગ્મિત બિલીરૂબિનની સાંદ્રતામાં લાંબા સમય સુધી વધારો સાથે, રક્તમાં પ્લાઝ્મા બિલીરૂબિનનું ત્રીજું સ્વરૂપ જોવા મળે છે, જેમાં બિલીરૂબિન સહસંયોજક રીતે આલ્બ્યુમિન સાથે બંધાયેલ છે અને તેથી તેને સામાન્ય રીતે અલગ કરી શકાતું નથી. કેટલાક કિસ્સાઓમાં, લોહીની કુલ બિલીરૂબિન સામગ્રીના 90% સુધી આ સ્વરૂપમાં હોઈ શકે છે.

હિમોગ્લોબિનના હિમની શોધ માટેની પદ્ધતિઓ: ભૌતિક (હિમોગ્લોબિન અને તેના ડેરિવેટિવ્ઝનું સ્પેક્ટરલ વિશ્લેષણ); ભૌતિક અને રાસાયણિક (હેમિન હાઇડ્રેટના ક્રિસ્ટલ્સ મેળવવું).

સ્પેક્ટ્રલ વિશ્લેષણહિમોગ્લોબિન અને તેના ડેરિવેટિવ્ઝ. ઓક્સિહિમોગ્લોબિનના ઉકેલની તપાસ કરતી વખતે સ્પેક્ટ્રોગ્રાફિક પદ્ધતિઓનો ઉપયોગ ફ્રેનહોફર રેખાઓ D અને E વચ્ચેના સ્પેક્ટ્રમના પીળા-લીલા ભાગમાં બે પ્રણાલીગત શોષણ બેન્ડ્સ દર્શાવે છે; ઘટાડેલા હિમોગ્લોબિન સ્પેક્ટ્રમના સમાન ભાગમાં માત્ર એક વ્યાપક બેન્ડ ધરાવે છે. હિમોગ્લોબિન અને ઓક્સિહેમોગ્લોબિન દ્વારા કિરણોત્સર્ગના શોષણમાં તફાવતો રક્તના ઓક્સિજન સંતૃપ્તિની ડિગ્રીનો અભ્યાસ કરવાની પદ્ધતિના આધાર તરીકે સેવા આપે છે - ઓક્સિજેમોમેટ્રી

કાર્ભેમોગ્લોબિન તેના સ્પેક્ટ્રમમાં ઓક્સિહેમોગ્લોબિનની નજીક છે, જો કે, જ્યારે ઘટાડતો પદાર્થ ઉમેરવામાં આવે છે, ત્યારે કાર્ભેમોગ્લોબિન બે શોષણ બેન્ડ્સ દેખાય છે. મેથેમોગ્લોબિનનું સ્પેક્ટ્રમ સ્પેક્ટ્રમના લાલ અને પીળા ભાગોની સરહદ પર ડાબી બાજુએ એક સાંકડી શોષણ પટ્ટા દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે, પીળા અને લીલા ઝોનની સરહદ પર બીજો સાંકડો પટ્ટો અને અંતે, ત્રીજો પહોળો બેન્ડ છે. સ્પેક્ટ્રમનો લીલો ભાગ

હેમિન અથવા હેમેટિન હાઇડ્રોક્લોરાઇડના સ્ફટિકો. ડાઘની સપાટીને કાચની સ્લાઇડ પર સ્ક્રેપ કરવામાં આવે છે અને ઘણા અનાજને કચડી નાખવામાં આવે છે. તેમાં 1-2 દાણા ઉમેરો ટેબલ મીઠુંઅને આઈસ કોલ્ડ વિનેગરના 2-3 ટીપાં. દરેક વસ્તુને કવર સ્લિપથી ઢાંકી દો અને તેને બોઇલમાં લાવ્યા વિના, કાળજીપૂર્વક ગરમ કરો. રોમ્બિક ગોળીઓના સ્વરૂપમાં ભૂરા-પીળા માઇક્રોક્રિસ્ટલ્સના દેખાવ દ્વારા લોહીની હાજરી સાબિત થાય છે. જો સ્ફટિકો નબળી રીતે રચાય છે, તો તેઓ શણના બીજનો દેખાવ ધરાવે છે. હેમિન સ્ફટિકો મેળવવાથી ચોક્કસપણે પરીક્ષણ પદાર્થમાં લોહીની હાજરી સાબિત થાય છે. નકારાત્મક પરીક્ષણ પરિણામ અપ્રસ્તુત છે. ચરબી અને રસ્ટ હેમિન સ્ફટિકો મેળવવાનું મુશ્કેલ બનાવે છે

ઓક્સિજનની પ્રતિક્રિયાશીલ પ્રજાતિઓ: સુપરઓક્સાઇડ એનિઓન, હાઇડ્રોજન પેરોક્સાઇડ, હાઇડ્રોક્સિલ રેડિકલ, પેરોક્સિનાઇટ્રાઇટ. તેમની રચના, ઝેરી કારણો. ROS ની શારીરિક ભૂમિકા.

CPE માં, કોષોમાં પ્રવેશતા O2 માંથી લગભગ 90% શોષાય છે. બાકીના O 2 નો ઉપયોગ અન્ય ORP માં થાય છે. O2 નો ઉપયોગ કરીને ORR માં સામેલ ઉત્સેચકોને 2 જૂથોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે: ઓક્સિડેઝ અને ઓક્સિજનેસ.

ઓક્સિડેસ મોલેક્યુલર ઓક્સિજનનો ઉપયોગ માત્ર ઇલેક્ટ્રોન સ્વીકારનાર તરીકે કરે છે, જે તેને H 2 O અથવા H 2 O 2 સુધી ઘટાડે છે.

ઓક્સિજેનેસમાં પરિણામી પ્રતિક્રિયા ઉત્પાદનમાં એક (મોનોઓક્સિજેનેઝ) અથવા બે (ડાયોક્સીજેનેઝ) ઓક્સિજન અણુઓનો સમાવેશ થાય છે.

જો કે આ પ્રતિક્રિયાઓ એટીપી સંશ્લેષણ સાથે નથી, તે ઘણા લોકો માટે જરૂરી છે ચોક્કસ પ્રતિક્રિયાઓએમિનો એસિડ ચયાપચયમાં), પિત્ત એસિડ અને સ્ટેરોઇડ્સનું સંશ્લેષણ), તટસ્થતા પ્રતિક્રિયાઓમાં વિદેશી પદાર્થોયકૃતમાં

મોલેક્યુલર ઓક્સિજન સાથે સંકળાયેલી મોટાભાગની પ્રતિક્રિયાઓમાં, તેનો ઘટાડો તબક્કાવાર થાય છે, દરેક તબક્કે એક ઇલેક્ટ્રોનના સ્થાનાંતરણ સાથે. સિંગલ-ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફર દરમિયાન, મધ્યવર્તી ઉચ્ચ-રીઝોલ્યુશનની રચના સક્રિય સ્વરૂપોપ્રાણવાયુ.

ઉત્તેજિત સ્થિતિમાં, ઓક્સિજન બિન-ઝેરી છે. શિક્ષણ ઝેરી સ્વરૂપોઓક્સિજન તેના પરમાણુ બંધારણની લાક્ષણિકતાઓને કારણે છે. O 2 માં 2 અનપેયર્ડ ઇલેક્ટ્રોન છે, જે વિવિધ ભ્રમણકક્ષામાં સ્થિત છે. આ દરેક ભ્રમણકક્ષા એક વધુ ઇલેક્ટ્રોન સ્વીકારી શકે છે.

સંપૂર્ણ પુનઃપ્રાપ્તિ O 2 4 એક-ઇલેક્ટ્રોન સંક્રમણના પરિણામે થાય છે:

સુપરઓક્સાઇડ, પેરોક્સાઇડ અને હાઇડ્રોક્સિલ રેડિકલ સક્રિય ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટો છે, જે રજૂ કરે છે ગંભીર ખતરોકોષના ઘણા માળખાકીય ઘટકો માટે

પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓ ઘણા સંયોજનોમાંથી ઇલેક્ટ્રોનને છીનવી શકે છે, તેમને નવા મુક્ત રેડિકલમાં ફેરવી શકે છે, ઓક્સિડેટીવ સાંકળ પ્રતિક્રિયાઓ શરૂ કરી શકે છે

સેલ ઘટકો પર મુક્ત રેડિકલની નુકસાનકારક અસર. 1 - પ્રોટીનનો વિનાશ; 2 - ER નુકસાન; 3 - પરમાણુ પટલનો વિનાશ અને ડીએનએ નુકસાન; 4 - મિટોકોન્ડ્રીયલ પટલનો વિનાશ; કોષમાં પાણી અને આયનોનો પ્રવેશ.

CPE માં સુપરઓક્સાઇડની રચના. CPE માં ઇલેક્ટ્રોનનું "લિકેજ" સહઉત્સેચક Q ની સહભાગિતા સાથે ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફર દરમિયાન થઇ શકે છે. ઘટાડા પર, ubiquinone સેમીક્વિનોન રેડિકલ આયનોમાં રૂપાંતરિત થાય છે. આ રેડિકલ સુપરઓક્સાઇડ રેડિકલ બનાવવા માટે O2 સાથે બિન-એન્જાઈમેટિક રીતે પ્રતિક્રિયા આપે છે.

મોટાભાગની પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓ CPE માં ઇલેક્ટ્રોનના સ્થાનાંતરણ દરમિયાન રચાય છે, મુખ્યત્વે QH 2 ડિહાઇડ્રોજેનેઝ સંકુલની કામગીરી દરમિયાન. આ QH 2 થી ઓક્સિજન (

સાયટોક્રોમ ઓક્સિડેઝ (જટિલ IV) ની ભાગીદારી સાથે ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફરના તબક્કે, Fe અને Cu ધરાવતા વિશેષ સક્રિય કેન્દ્રોના એન્ઝાઇમમાં હાજરી અને મધ્યવર્તી મુક્ત રેડિકલ મુક્ત કર્યા વિના O 2 ને ઘટાડવાને કારણે ઇલેક્ટ્રોનનું "લિકેજ" થતું નથી.

ફેગોસાયટીક લ્યુકોસાઈટ્સમાં, ફેગોસાયટોસિસની પ્રક્રિયા દરમિયાન, ઓક્સિજનનું શોષણ અને સક્રિય રેડિકલની રચના વધે છે. એનએડીપીએચ ઓક્સિડેઝના સક્રિયકરણના પરિણામે પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓ રચાય છે, મુખ્યત્વે સ્થાનિક બહાર પ્લાઝ્મા પટલ, પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓની રચના સાથે કહેવાતા "શ્વસન વિસ્ફોટ" ની શરૂઆત

પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓની ઝેરી અસરોથી શરીરનું રક્ષણ તમામ કોષોમાં અત્યંત વિશિષ્ટ ઉત્સેચકોની હાજરી સાથે સંકળાયેલું છે: સુપરઓક્સાઇડ ડિસમ્યુટેઝ, કેટાલેઝ, ગ્લુટાથિઓન પેરોક્સિડેઝ, તેમજ એન્ટીઑકિસડન્ટોની ક્રિયા સાથે.

પ્રતિક્રિયાશીલ ઓક્સિજન પ્રજાતિઓનો નિકાલ. એન્ઝાઇમિક એન્ટીઑકિસડન્ટ સિસ્ટમ (કેટલેઝ, સુપરઓક્સાઇડ ડિસમ્યુટેઝ, ગ્લુટાથિઓન પેરોક્સિડેઝ, ગ્લુટાથિઓન રિડક્ટેસ). પ્રક્રિયા ડાયાગ્રામ, બાયોરોલે, પ્રક્રિયાનું સ્થળ.

સુપરઓક્સાઇડ ડિસમ્યુટેઝ સુપરઓક્સાઇડ આયન રેડિકલની વિઘટન પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
પ્રતિક્રિયા દરમિયાન, હાઇડ્રોજન પેરોક્સાઇડની રચના થઈ હતી, તેથી તે એસઓડીને નિષ્ક્રિય કરવામાં સક્ષમ છે સુપરઓક્સાઇડ ડિસમ્યુટેઝહંમેશા સ્કેલેઝ સાથે જોડીમાં "કામ કરે છે", જે ઝડપથી અને અસરકારક રીતે હાઇડ્રોજન પેરોક્સાઇડને સંપૂર્ણપણે તટસ્થ સંયોજનોમાં તોડી નાખે છે.

કેટાલેઝ (KF 1.11.1.6)- હિમોપ્રોટીન, જે સુપરઓક્સાઇડ રેડિકલની વિઘટન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે રચાયેલી હાઇડ્રોજન પેરોક્સાઇડના નિષ્ક્રિયકરણની પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે:
2H2O2 = 2H2O + O2

ગ્લુટાથિઓન પેરોક્સાઇડ એવી પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરે છે જેમાં એન્ઝાઇમ હાઇડ્રોજન પેરોક્સાઇડને પાણીમાં ઘટાડે છે, તેમજ ઓર્ગેનિક હાઇડ્રોપેરોક્સાઇડ્સ (ROOH) ને હાઇડ્રોક્સી ડેરિવેટિવ્સમાં ઘટાડે છે અને પરિણામે ઓક્સિડાઇઝ્ડ ડિસલ્ફાઇડ સ્વરૂપ GS-SG માં રૂપાંતરિત થાય છે:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O

ગ્લુટાથિઓન પેરોક્સિડેઝમાત્ર H2O2 જ નહીં, પરંતુ LPO સક્રિય થાય ત્યારે શરીરમાં બનેલા વિવિધ કાર્બનિક લિપિડ પેરોક્સિલ્સને પણ તટસ્થ કરે છે.

ગ્લુટાથિઓન રીડક્ટેઝ (KF 1.8.1.7)- કૃત્રિમ જૂથ ફ્લેવિન એડેનાઇન ડાયન્યુક્લિયોટાઇડ સાથે ફ્લેવોપ્રોટીન, બે સમાન સબ્યુનિટ્સ ધરાવે છે. ગ્લુટાથિઓન રીડક્ટેઝતેના ઓક્સિડાઇઝ્ડ સ્વરૂપ GS-SG માંથી ગ્લુટાથિઓન ઘટાડાની પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે, અને અન્ય તમામ ગ્લુટાથિઓન સિન્થેટેઝ એન્ઝાઇમ્સ તેનો ઉપયોગ કરે છે:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH

આ તમામ યુકેરીયોટ્સનું ક્લાસિક સાયટોસોલિક એન્ઝાઇમ છે. ગ્લુટાથિઓન ટ્રાન્સફરસે પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે:
RX + GSH = HX + GS-SG

ઝેરી પદાર્થોના નિકાલ માટેની સિસ્ટમમાં જોડાણ તબક્કો. જોડાણના પ્રકાર (FAPS, UDFGK સાથેની પ્રતિક્રિયાઓના ઉદાહરણો)

જોડાણ એ પદાર્થોના નિષ્ક્રિયકરણનો બીજો તબક્કો છે, જે દરમિયાન જોડાણ થાય છે કાર્યાત્મક જૂથો, પ્રથમ તબક્કે રચાયેલ, અન્ય અણુઓ અથવા અંતર્જાત મૂળના જૂથો, હાઇડ્રોફિલિસિટીમાં વધારો કરે છે અને ઝેનોબાયોટિક્સની ઝેરીતાને ઘટાડે છે.

1. જોડાણ પ્રતિક્રિયાઓમાં સ્થાનાંતરણની ભાગીદારી

UDP-ગ્લુક્યુરોનિલ ટ્રાન્સફરેજ.યુરિડિન ડિફોસ્ફેટ (યુડીપી)-ગ્લુક્યુરોનિલટ્રાન્સફેરેસ, મુખ્યત્વે ER માં સ્થિત છે, માઇક્રોસોમલ ઓક્સિડેશન દરમિયાન રચાયેલા પદાર્થના પરમાણુમાં ગ્લુકોરોનિક એસિડ અવશેષો ઉમેરે છે.

IN સામાન્ય દૃશ્ય: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

સલ્ફોટ્રાન્સફેરેસ.સાયટોપ્લાઝમિક સલ્ફોટ્રાન્સફેરેસિસ જોડાણ પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે, જે દરમિયાન 3"-ફોસ્ફોએડેનોસિન-5"-ફોસ્ફોસલ્ફેટ (FAPS) માંથી સલ્ફ્યુરિક એસિડ અવશેષો (-SO3H) ફિનોલ્સ, આલ્કોહોલ અથવા એમિનો એસિડમાં ઉમેરવામાં આવે છે.

સામાન્ય પ્રતિક્રિયા છે: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

ઉત્સેચકો સલ્ફોટ્રાન્સફેરેઝ અને UDP-ગ્લુક્યુરોનિલટ્રાન્સફેરેઝ ઝેનોબાયોટિક્સના નિષ્ક્રિયકરણ, દવાઓના નિષ્ક્રિયકરણ અને અંતર્જાત જૈવિક રીતે સક્રિય સંયોજનોમાં સામેલ છે.

ગ્લુટાથિઓન ટ્રાન્સફર. ગ્લુટાથિઓન ટ્રાન્સફરસેસ (જીટી) એ ઝેનોબાયોટિક્સના તટસ્થીકરણ અને સામાન્ય ચયાપચય અને દવાઓના નિષ્ક્રિયકરણમાં સામેલ ઉત્સેચકોમાં વિશેષ સ્થાન ધરાવે છે. ગ્લુટાથિઓન ટ્રાન્સફરસેસ તમામ પેશીઓમાં કાર્ય કરે છે અને તેમના પોતાના ચયાપચયને નિષ્ક્રિય કરવામાં મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે: કેટલાક સ્ટેરોઇડ હોર્મોન્સ, બિલીરૂબિન, પિત્ત એસિડ. કોષમાં, જીટી મુખ્યત્વે સાયટોસોલમાં સ્થાનીકૃત હોય છે, પરંતુ ન્યુક્લિયસ અને મિટોકોન્ડ્રિયામાં એન્ઝાઇમ વેરિઅન્ટ્સ હોય છે.

ગ્લુટાથિઓન એ ટ્રિપેપ્ટાઇડ ગ્લુ-સીસ-ગ્લાય છે (ગ્લુટામિક એસિડ અવશેષો રેડિકલના કાર્બોક્સિલ જૂથ દ્વારા સાયસ-ટીન સાથે જોડાયેલ છે). GTs પાસે વ્યાપક સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા છે, કુલજેમાંથી 3000 થી વધી જાય છે. GTs ઘણા હાઇડ્રોફોબિક પદાર્થોને બાંધે છે અને તેમને નિષ્ક્રિય કરે છે, પરંતુ માત્ર ધ્રુવીય જૂથ ધરાવતા લોકો જ ગ્લુગાથિઓનની ભાગીદારીથી રાસાયણિક ફેરફારોમાંથી પસાર થાય છે. એટલે કે, સબસ્ટ્રેટ્સ એવા પદાર્થો છે જે એક તરફ ઇલેક્ટ્રોફિલિક કેન્દ્ર ધરાવે છે (ઉદાહરણ તરીકે, OH જૂથ), અને બીજી બાજુ, હાઇડ્રોફોબિક ઝોન. તટસ્થીકરણ, એટલે કે. જીટીની ભાગીદારી સાથે ઝેનોબાયોટિક્સમાં રાસાયણિક ફેરફાર ત્રણ દ્વારા કરી શકાય છે અલગ રસ્તાઓ:

ગ્લુટાથિઓન (GSH) સાથે સબસ્ટ્રેટ R ના જોડાણ દ્વારા: R + GSH → GSRH,

ન્યુક્લિયોફિલિક અવેજીના પરિણામે: RX + GSH → GSR + HX,

આલ્કોહોલમાં કાર્બનિક પેરોક્સાઇડનો ઘટાડો: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

પ્રતિક્રિયામાં: યુએન - હાઇડ્રોપેરોક્સાઇડ જૂથ, જીએસએસજી - ઓક્સિડાઇઝ્ડ ગ્લુટાથિઓન.

જીટી અને ગ્લુટાથિઓનની ભાગીદારી સાથેની તટસ્થતા સિસ્ટમ વિવિધ પ્રકારના પ્રભાવો સામે શરીરના પ્રતિકારની રચનામાં અનન્ય ભૂમિકા ભજવે છે અને તે કોષની સૌથી મહત્વપૂર્ણ રક્ષણાત્મક પદ્ધતિ છે. એચટીના પ્રભાવ હેઠળ કેટલાક ઝેનોબાયોટિક્સના બાયોટ્રાન્સફોર્મેશન દરમિયાન, થિયોએસ્ટર્સ (આરએસજી કન્જુગેટ્સ) ની રચના થાય છે, જે પછી મર્કેપ્ટન્સમાં રૂપાંતરિત થાય છે, જેમાંથી ઝેરી ઉત્પાદનો જોવા મળે છે. પરંતુ મોટાભાગના ઝેનોબાયોટિક્સ સાથેના જીએસએચ સંયોજકો મૂળ પદાર્થો કરતાં ઓછા પ્રતિક્રિયાશીલ અને વધુ હાઇડ્રોફિલિક હોય છે, અને તેથી ઓછા ઝેરી અને શરીરમાંથી દૂર કરવામાં સરળ હોય છે.

જીટી તેમના હાઇડ્રોફોબિક કેન્દ્રો સાથે બિન-સહસંયોજક રીતે બાંધી શકે છે મોટી રકમલિપોફિલિક સંયોજનો (શારીરિક તટસ્થતા), પટલના લિપિડ સ્તરમાં તેમના પ્રવેશને અટકાવે છે અને કોષના કાર્યોમાં વિક્ષેપ પાડે છે. તેથી, જીટીને કેટલીકવાર ઇન્ટ્રાસેલ્યુલર આલ્બ્યુમિન કહેવામાં આવે છે.

જીટી સહસંયોજક રીતે ઝેનોબાયોટિક્સને બાંધી શકે છે, જે મજબૂત ઇલેક્ટ્રોલાઇટ્સ છે. આવા પદાર્થોનો ઉમેરો એ જીટી માટે "આત્મહત્યા" છે, પરંતુ વધારાના સંરક્ષણ પદ્ધતિસેલ માટે.

એસિટિલટ્રાન્સફેરેસ, મિથાઈલટ્રાન્સફેરેસ

Acetyltransferases સંયોજન પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરે છે - એસિટિલ-CoA થી નાઇટ્રોજન જૂથ -SO2NH2 માં એસિટિલ અવશેષોનું સ્થાનાંતરણ, ઉદાહરણ તરીકે સલ્ફોનામાઇડ્સની રચનામાં. ઝેનોબાયોટિક્સના -P=O, -NH2 અને SH જૂથોના SAM મેથિલેટની ભાગીદારી સાથે મેમ્બ્રેન અને સાયટોપ્લાઝમિક મિથાઈલટ્રાન્સફેરેસ.

ડાયોલ્સની રચનામાં ઇપોક્સાઇડ હાઇડ્રોલેઝની ભૂમિકા

કેટલાક અન્ય ઉત્સેચકો પણ તટસ્થતા (સંયોજન પ્રતિક્રિયા) ના બીજા તબક્કામાં ભાગ લે છે. Epoxide hydrolase (epoxide hydratase) બેન્ઝીન, બેન્ઝોપાયરીન અને અન્ય પોલિસાયકલિક હાઈડ્રોકાર્બનના ઈપોક્સાઈડ્સમાં પાણી ઉમેરે છે જે તટસ્થતાના પ્રથમ તબક્કા દરમિયાન રચાય છે અને તેને ડાયોલ્સ (ફિગ. 12-8)માં રૂપાંતરિત કરે છે. માઇક્રોસોમલ ઓક્સિડેશન દરમિયાન રચાયેલા એપોક્સાઇડ્સ કાર્સિનોજેન્સ છે. તેઓ ઉચ્ચ રાસાયણિક પ્રવૃત્તિ ધરાવે છે અને ડીએનએ, આરએનએ અને પ્રોટીનની બિન-એન્ઝાઈમેટિક આલ્કિલેશન પ્રતિક્રિયાઓમાં ભાગ લઈ શકે છે. આ અણુઓના રાસાયણિક ફેરફારો અધોગતિ તરફ દોરી શકે છે. સામાન્ય કોષગાંઠ માટે.

પોષણમાં પ્રોટીનની ભૂમિકા, ધોરણો, નાઈટ્રોજન સંતુલન, વસ્ત્રો ગુણોત્તર, શારીરિક પ્રોટીન ન્યૂનતમ. પ્રોટીનની અપૂર્ણતા.

AA માં લગભગ 95% નાઇટ્રોજન હોય છે, તેથી તેઓ શરીરના નાઇટ્રોજન સંતુલનને જાળવી રાખે છે. નાઇટ્રોજન સંતુલન- ખોરાકમાંથી લેવામાં આવતા નાઇટ્રોજનની માત્રા અને નાઇટ્રોજનની માત્રા વચ્ચેનો તફાવત. જો પૂરા પાડવામાં આવેલ નાઇટ્રોજનની માત્રા રિલીઝ થયેલી રકમ જેટલી હોય, તો નાઇટ્રોજન સંતુલન.આ સ્થિતિ સામાન્ય પોષણ સાથે તંદુરસ્ત વ્યક્તિમાં થાય છે. બાળકો અને દર્દીઓમાં નાઈટ્રોજન સંતુલન હકારાત્મક હોઈ શકે છે (ઉત્સર્જન કરતાં વધુ નાઈટ્રોજન પ્રવેશે છે) નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન (તેના સેવન પર નાઇટ્રોજનનું વિસર્જન પ્રવર્તે છે) વૃદ્ધત્વ, ઉપવાસ દરમિયાન અને દરમિયાન જોવા મળે છે. ગંભીર બીમારીઓ. પ્રોટીન-મુક્ત આહાર સાથે, નાઇટ્રોજન સંતુલન નકારાત્મક બને છે. નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે જરૂરી ખોરાકમાં પ્રોટીનની ન્યૂનતમ માત્રા 30-50 ગ્રામ/સાઇટને અનુરૂપ છે, જે સરેરાશ માટે શ્રેષ્ઠ રકમ છે. શારીરિક પ્રવૃત્તિ∼100-120 ગ્રામ/દિવસ છે.

એમિનો એસિડ, જેનું સંશ્લેષણ શરીર માટે જટિલ અને બિનઆર્થિક છે, દેખીતી રીતે ખોરાકમાંથી મેળવવા માટે વધુ નફાકારક છે. આવા એમિનો એસિડને આવશ્યક કહેવામાં આવે છે. આમાં ફેનીલાલેનાઇન, મેથિઓનાઇન, થ્રેઓનાઇન, ટ્રિપ્ટોફેન, વેલિન, લાયસિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીનનો સમાવેશ થાય છે.

બે એમિનો એસિડ - આર્જીનાઇન અને હિસ્ટીડાઇનને આંશિક રીતે બદલી શકાય તેવું કહેવામાં આવે છે. - ટાયરોસિન અને સિસ્ટીન - શરતી રીતે બદલી શકાય છે, કારણ કે તેમના સંશ્લેષણની જરૂર છે આવશ્યક એમિનો એસિડ. ટાયરોસિન ફેનીલાલેનાઇનમાંથી સંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે, અને સિસ્ટીનની રચના માટે મેથિઓનાઇનના સલ્ફર અણુની જરૂર પડે છે.

બાકીના એમિનો એસિડ કોશિકાઓમાં સરળતાથી સંશ્લેષણ થાય છે અને તેને બિન-આવશ્યક કહેવાય છે. આમાં ગ્લાયસીન, એસ્પાર્ટિક એસિડ, એસ્પેરાજીન, ગ્લુટામિક એસિડ, ગ્લુટામાઇન, શ્રેણી, પ્રોનો સમાવેશ થાય છે

પ્રોટીન ન્યૂનતમ

શરીરમાં નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે જરૂરી ખોરાકમાં પ્રોટીનની સૌથી નાની માત્રા (જુઓ નાઇટ્રોજન સંતુલન). Bm ની નીચે ખોરાકમાં પ્રોટીનમાં ઘટાડો શરીરના પોતાના પ્રોટીનના ભંગાણ તરફ દોરી જાય છે. B. m. પર આધાર રાખે છે વ્યક્તિગત લાક્ષણિકતાઓશરીર, ઉંમર, ચરબી, તેમજ અન્ય બિન-પ્રોટીન ખાદ્ય ઘટકો (કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ, ચરબી, વિટામિન્સ, વગેરે) ની ગુણવત્તા અને માત્રા. વ્યક્તિ અથવા પ્રાણી માટે જરૂરી પ્રોટીનની માત્રા ખોરાક પ્રોટીનના જૈવિક મૂલ્યને કારણે બદલાય છે, જે તેમાં રહેલા વિવિધ એમિનો એસિડની સામગ્રી દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે (એમિનો એસિડ જુઓ). ઘણા પ્રોટીન અને પ્રોટીન મિશ્રણ તેમાં ચોક્કસ એમિનો એસિડના અભાવને કારણે અપૂર્ણ છે, જે માનવ અને પ્રાણીઓના શરીરમાં સંશ્લેષણ કરી શકાતા નથી. ખોરાકના રાશનનું સંકલન કરવા માટે, તેઓ પ્રોટીન પર ધ્યાન કેન્દ્રિત કરે છે, એટલે કે, શરીરની જરૂરિયાતોને પૂર્ણપણે પૂરી કરવા માટે જરૂરી પ્રોટીનની માત્રા; પુખ્ત વયના લોકો માટે તે સરેરાશ 80-100 છે જીપ્રોટીન, ભારે શારીરિક શ્રમ માટે - 150 જી.પ્રોટીન્સ, પ્રોટીન મેટાબોલિઝમ, મેટાબોલિઝમ જુઓ.

જી.એન. કાસિલ.

મોટા સોવિયેત જ્ઞાનકોશ. - એમ.: સોવિયેત જ્ઞાનકોશ. 1969-1978 .

અન્ય શબ્દકોશોમાં "પ્રોટીન ન્યૂનતમ" શું છે તે જુઓ:

પ્રોટીન ન્યૂનતમ- શરીરમાં નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે સક્ષમ પ્રોટીનની ન્યૂનતમ માત્રા; પ્રાણીના જીવંત વજનના 1 કિલો દીઠ નિર્ધારિત: આરામ પર ઘોડો 0.7 0.8, કામ પર ઘોડો 1.2 1.42; સ્તનપાન ન કરાવતી ગાય 0.6 0.7; સ્તનપાન કરાવતી ગાય 1.0; ઘેટાં,…… ફાર્મ પ્રાણીઓના શરીરવિજ્ઞાન પર શરતોની ગ્લોસરી

પ્રોટીન મેટાબોલિઝમ- પ્રોટીન ચયાપચય, એક ખ્યાલ જે શરીરમાં પ્રોટીન પદાર્થોના આગમનને આવરી લે છે, શરીરમાં તેમના ફેરફારો (જુઓ મધ્યવર્તી ચયાપચય) અને યુરિયા, કાર્બન ડાયોક્સાઇડ, પાણી અને અન્ય રસાયણોના સ્વરૂપમાં પ્રોટીન કમ્બશન ઉત્પાદનોનું પ્રકાશન. જોડાણો B. વિનિમય……

પ્રાણી સજીવની સ્થિતિ જેમાં નાઇટ્રોજનની માત્રા (પેશાબ અને મળમાં) વિસર્જન થાય છે તે ખોરાકમાંથી મેળવેલા નાઇટ્રોજનની માત્રા જેટલી હોય છે. પુખ્ત સજીવ સામાન્ય રીતે A. r ની સ્થિતિમાં હોય છે. પુખ્ત વયના લોકોની સરેરાશ નાઇટ્રોજનની જરૂરિયાત 16 છે... ...

- (Iso... અને ગ્રીક ડાયનામિસ સ્ટ્રેન્થ, ક્ષમતામાંથી) આઇસોડાયનેમિક કાયદો, ખોરાકમાં કેટલાક પોષક તત્વોને ઊર્જાસભર સમકક્ષ માત્રામાં અન્ય લોકો સાથે બદલવાની શક્યતા. I. નો ખ્યાલ જર્મન ફિઝિયોલોજિસ્ટ એમ. રુબનરે રજૂ કર્યો હતો... ... ગ્રેટ સોવિયેત જ્ઞાનકોશ

પ્રોટીન પદાર્થો, પ્રોટીન, જટિલ કાર્બનિક સંયોજનો, દરેક જીવંત કોષના પ્રોટોપ્લાઝમનો સૌથી મહત્વપૂર્ણ ભાગ બનાવે છે. B. માં કાર્બન (50 55%), હાઇડ્રોજન (6.5 7.5%), નાઇટ્રોજન (15 19%), ઓક્સિજન (20.0 23.5%), સલ્ફર (0.3 2.5%) અને ક્યારેક ……. કૃષિ શબ્દકોશ-સંદર્ભ પુસ્તક

હોલીડે હાઉસ- REST HOME, કામદારો અને કર્મચારીઓને તેમની શક્તિ અને શક્તિને સૌથી વધુ અનુકૂળ અને પુનઃસ્થાપિત કરવાની તક પૂરી પાડવાનો હેતુ ધરાવતી સંસ્થા. તંદુરસ્ત પરિસ્થિતિઓતેમની વાર્ષિક રજા દરમિયાન. સેનેટોરિયમથી વિપરીત D. o. મૂકતું નથી....... મહાન તબીબી જ્ઞાનકોશ

વિસર્જન- (lat. obliteratio destruction), આપેલ પોલાણની રચનાની દિવાલોમાંથી આવતા પેશીઓના પ્રસાર દ્વારા ચોક્કસ પોલાણ અથવા લ્યુમેનના બંધ, વિનાશને નિયુક્ત કરવા માટે વપરાતો શબ્દ. ઉલ્લેખિત વૃદ્ધિ વધુ વખત છે ... ... મહાન તબીબી જ્ઞાનકોશ

ટ્યુબરક્યુલોસિસ- મધ ટ્યુબરક્યુલોસિસ ચેપ, માયકોબેક્ટેરિયા ટ્યુબરક્યુલોસિસને કારણે થાય છે અને સેલ્યુલર એલર્જીના વિકાસ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે, વિવિધ અવયવો અને પેશીઓમાં ચોક્કસ ગ્રાન્યુલોમાસ અને પોલીમોર્ફિક ક્લિનિકલ ચિત્ર. ફેફસાંનું નુકસાન સામાન્ય છે... રોગોની ડિરેક્ટરી

ચેપી રોગો- ચેપી રોગો. રોમનોના મનમાં, "ચેપ" શબ્દમાં તીવ્ર રોગોના જૂથની વિભાવના છે, જે તાવ સાથે છે, જે ઘણીવાર વ્યાપક અને વાયુ પ્રદૂષણ પર આધારિત છે... ... મહાન તબીબી જ્ઞાનકોશ

પોષણ- પોષણ. વિષયવસ્તુ: I. સામાજિક તરીકે પોષણ સ્વચ્છતા સમસ્યા. ઐતિહાસિક વિકાસના પ્રકાશમાં પી.ના યમ વિશે માનવ સમાજ....... . 38 મૂડીવાદી સમાજમાં ખોરાકની સમસ્યા 42 ઝારવાદી રશિયા અને યુએસએસઆરમાં ખાદ્ય ઉત્પાદનોનું ઉત્પાદન ... મહાન તબીબી જ્ઞાનકોશ

શરીરના તમામ કોષોમાં, એનાબોલિઝમ અને અપચયની પ્રક્રિયાઓ સતત થાય છે. અન્ય કોઈપણ અણુઓની જેમ, શરીરમાં પ્રોટીન અણુઓ સતત તૂટી જાય છે અને સંશ્લેષણ થાય છે, એટલે કે. પ્રક્રિયા ચાલી રહી છેપ્રોટીનનું સ્વ-નવીકરણ. IN સ્વસ્થ શરીર 70 કિલો વજનવાળા પુરુષો, ભંગાણનો દર સંશ્લેષણના દરને અનુરૂપ છે અને દરરોજ 500 ગ્રામ પ્રોટીનની બરાબર છે.

જો પ્રોટીન સંશ્લેષણનો દર તેમના ભંગાણના દર જેટલો હોય, નાઇટ્રોજન સંતુલન, અથવા, બીજા શબ્દોમાં કહીએ તો, આ એક એવી સ્થિતિ છે જ્યારે ઉત્સર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની માત્રા પ્રાપ્ત રકમ (V in = V out) જેટલી હોય છે.

જો પ્રોટીન સંશ્લેષણ તેમના ભંગાણના દર કરતા વધી જાય, તો પછી ઉત્સર્જન નાઇટ્રોજનનું પ્રમાણ ઘટે છે અને આવનારા નાઇટ્રોજન અને આઉટપુટ નાઇટ્રોજન (V in – V out) વચ્ચેનો તફાવત હકારાત્મક બને છે. આ કિસ્સામાં તેઓ વિશે વાત હકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન. તંદુરસ્ત બાળકોમાં હકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન જોવા મળે છે સામાન્ય ગર્ભાવસ્થા, પુનઃપ્રાપ્ત દર્દીઓ, રમતવીરો આકાર મેળવે છે, એટલે કે. એવા કિસ્સાઓમાં કે જ્યાં કોશિકાઓમાં માળખાકીય અને કાર્યાત્મક પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ વધારે છે.

જેમ જેમ ઉત્સર્જિત નાઇટ્રોજનનું પ્રમાણ વધે છે, નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન. બીમાર અને ભૂખ્યા લોકોમાં નકારાત્મક સંતુલન જોવા મળે છે.

વાજબી પ્રોટીન સેવન મૂલ્યો નક્કી કરવા માટે, સ્વયંસેવકો 10 દિવસ માટે કૃત્રિમ પ્રોટીન-મુક્ત આહાર પર હતા. પેશાબમાં નાઇટ્રોજન નક્કી કરતી વખતે, તેની સાંદ્રતા લગભગ 3700 મિલિગ્રામ/દિવસ હોવાનું જણાયું હતું, જ્યારે નિયંત્રણ જૂથમાં આ મૂલ્યો 30 થી 400 મિલિગ્રામ/દિવસ હતા. 3700 મિલિગ્રામ નાઇટ્રોજનની માત્રા લગભગ 23 ગ્રામ પ્રોટીન (પ્રોટીન વજનના 16%) ને અનુરૂપ છે, એટલે કે. પ્રોટીનની આ માત્રા દરરોજના વિષયોમાં તૂટી ગઈ હતી. દરરોજ 23 ગ્રામ પ્રોટીનનું મૂલ્ય કહેવાય છે વસ્ત્રો દર.

અન્ય ડેટા છે: મળ સાથે નાઇટ્રોજનની ખોટ શોધાયેલ - 12 મિલિગ્રામ/કિલો વજન (સરેરાશ 840 મિલિગ્રામ/70 કિગ્રા અથવા 13.6 ગ્રામ પ્રોટીન/દિવસને અનુરૂપ છે), શ્વસન સાથે - 2 મિલિગ્રામ/કિલો (140 મિલિગ્રામ/70 કિગ્રા અથવા 2.28 ગ્રામ પ્રોટીન/દિવસ), ત્વચાના ઉપકલા સાથે - 3 મિલિગ્રામ/કિલો (210 મિલિગ્રામ/70 કિગ્રા અથવા 3.4 ગ્રામ પ્રોટીન/દિવસ). દરરોજ કુલ 19.3 ગ્રામ પ્રોટીન છે.

ખોરાક સાથે 23 ગ્રામ પ્રોટીન લેતી વખતે, સ્વયંસેવકો પાસે નકારાત્મક નાઇટ્રોજન સંતુલન હતું, એટલે કે. પ્રોટીન ભંગાણ પ્રક્રિયાઓ પ્રબળ બની રહી. દરરોજ 42 ગ્રામ સંપૂર્ણ પ્રોટીન લેતી વખતે જ સંતુલન જોવા મળે છે, આ મૂલ્ય કહેવાય છે શારીરિક લઘુત્તમ.

અન્ય સ્ત્રોતો અનુસાર, નાઈટ્રોજન સંતુલન હાંસલ કરવા માટે, 20 ગ્રામ ઈંડાનો સફેદ ભાગ (આશરે 2 ઈંડા) અથવા 28 ગ્રામ માંસ પ્રોટીન (150-200 ગ્રામ માંસ) અથવા 28 ગ્રામ દૂધ પ્રોટીન (આશરે 1 લિટર દૂધ) અથવા 67 ગ્રામ. વનસ્પતિ પ્રોટીન (આશરે 1 કિલો) પૂરતી બ્રેડ છે, 1 રખડુ = 600 ગ્રામ).